第三篇酶().pptVIP

小分子有机化合物是一些化学稳定的小分子物质，称为辅酶。 辅基：与酶蛋白共价结合，结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去，在反应中辅基不能离开酶蛋白。 如金属离子多为此，FAD、FMN、生物素等。 小分子有机化合物在催化中的作用 酶的结构 1．结合部位 Binding site 酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。 （一） 酶分子的结构特点 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心 结合部位决定酶的专一性 催化部位决定酶所催化反应的性质 2．催化部位（catalytic site） 必需基团：酶表现活性不可缺少的基团 活性中心内的必需基团：结合、催化。 活性中心外的必需基团：维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。 活性中心的常见基团：His的咪唑基，Ser的羟基，Cys的巯基，Glu的γ羧基 底 物 活性中心以外的必需基团 结合基团 催化基团 活性中心 二、酶浓度对反应速度的影响 当[S]＞＞[E]，反应速度与酶浓度成正比。 关系式为：V = K3 [E] 0 V [E] 当[S][E]时，Vmax = k3 [E] 酶浓度对反应速度的影响 三、 温度的影响 温度升高,酶促反应速度加快。 温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。 大多数酶都有一个最适温度。在最适温度条件下,反应速度最大。 最适温度 (optimum temperature)：酶促反应速度最快时的环境温度。它不是酶的特征性常数 四、 pH 的影响 最适 pH：酶具有最大的催化活性时的环境pH值。它不是酶的特征性常数 五、抑制剂对酶活性的影响 使酶的活性降低或丧失、但不使酶蛋白变性的的现象，称为酶的抑制作用。 能够引起酶的抑制作用的化合物则称为抑制剂。　 酶的抑制剂一般能够与酶以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物。 与酶变性的区别：抑制剂对酶有一定的选择性，而变性剂对酶没有选择性 有机磷化合物 ?? 羟基酶 解毒 -- -- -- 解磷定(PAM) 重金属离子及砷化合物 ?? 巯基酶 解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL) 概念 举例 抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。 （一）不可逆性抑制剂主要与酶共价结合 羟基酶: 以丝氨酸侧链上的羟基为必需基团的酶 有机磷(敌百虫、敌敌畏、对硫磷)不可逆抑制羟基酶的活性中心 RO O RO O RO X RO O—E P + E—OH P + HX 有机磷化合物 羟基酶 磷酰化酶(失活) 酸 RO O RO O—E P + -CHNOH 磷酰化酶(失活) N + CH3 -CHN N + CH3 O OR O OR +E—OH P 解磷定 解毒 -- -- -- 解磷定(PAM)： 路易士气 失活的酶 巯基酶 失活的酶 酸 BAL 巯基酶 BAL与砷剂结合物 解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL): （二） 可逆性抑制作用 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 类型 概念 抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。 1、 竞争性抑制 有些抑制剂的化学结构与底物相似，能与底物竞争与酶活性中心,从而阻碍酶－底物复合物的形成。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。 竞争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。 对氨基苯甲酸 二氢蝶呤 FH2 FH4 谷氨酸 二氢叶酸合成酶 二氢叶酸还原酶 磺胺药 (-) 氨甲蝶呤(-) 反应模式 + I EI E + S E + P ES I S 【举例】 丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶 琥