酶-1(临床3班).pptVIP

* * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * * （三）酶促反应的可调节性 酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。 酶含量的调节 酶催化效力的调节 一、酶促反应的特点 * 二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率 （一）酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能 酶和一般催化剂一样，加速反应的作用都是通过降低反应的活化能 (activation energy) 实现的。 活化能：底物分子从初态转变到过渡态所需的能量。 * 反应总能量改变 非催化反应活化能 酶促反应 活化能 一般催化剂催 化反应的活化能 能 量 反 应 过 程 底物 产物 酶促反应活化能的改变 二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率 反 应 活化能 非催化反应 75.24kJ/mol 钯催化反应 48.9kJ/mol H2O2酶催化 8.36kJ/mol 例 2H2O2→2H2O+O2 * （二）酶-底物复合物的形成有利于底物转变成过渡态 酶-底物复合物 E + S E + P ES (过渡态) 二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率 * （二）酶-底物复合物的形成有利于底物转变成过渡态 二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率 2. 邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心 诱导契合作用使酶与底物密切结合 3. 表面效应使底物分子去溶剂化 活性中心的 疏水性 * 诱导契合作用使酶与底物密切结合 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合(induced-fit) 。 （二）酶-底物复合物的形成有利于底物转变成过渡态 二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率 * 诱导契合作用使酶与底物密切结合 * 羧肽酶的诱导契合模式 底物 诱导契合作用使酶与底物密切结合 * 一般酸-碱催化作用(general acid-base catalysis) 共价催化作用(covalent catalysis) 亲核催化作用(nucleophilic catalysis) * 第三节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction * 酶促反应动力学研究各种因素对反应速度的影响。 测定酶促反应的速度都是测反应初速度； 研究底物浓度、酶浓度等因素对酶促反应的影响都是指对初速度的影响。 * 酶促反应速度 （1）酶促反应速度 酶促反应速度是指反应系统中，单位时间内底物的消耗量或产物的生成量。 （2）酶促反应的初速度 反应初速度是指反应刚开始时，产物的生成量或底物的减少量与时间成正比时的速度，即时间进程曲线为直线部分的反应速度。 * 影响酶促反应速度的因素 底物 ＊ 酶的浓度 温度 酸碱度 抑制剂 ＊ 激活剂 细 胞 S P E 温度 T 酸碱度 pH 抑制剂 I 激活剂 A 环境因素 * 单底物、单产物反应； 酶浓度远远大于底物浓度。 一、底物浓度对反应速度影响的作图呈矩形双曲线 在[E][S]时，酶浓度及其他条件不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系。 [E][S] 研究前提： * 当底物浓度较低时 反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。 [S] V Vmax 一、底物浓度对反应速度影响的作图呈矩形双曲线 * 随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。 [S] V Vmax 一、底物浓度对反应速度影响的作图呈矩形双曲线 * 当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应 [S] V Vmax 一、底物浓度对反应速度影响的作图呈矩形双曲线 * 中间产物 酶促反应模式——中间产物学说 （一）米-曼氏方程式（米氏方程） E + S k1 k2 k3 ES E + P 一、底物浓度对反应速度影响的作图呈矩形双曲线 * Vm：最大反应速度； [S]：底物浓度； Km：米氏常数； V：不同[S]时的反应速度。 Km + [S] Vm[S] = V （一）米-曼氏方程式（米氏方程） E + S k1 k2 k3 ES E + P Km=(k2+k3)/k1 一、底物浓度对反应速度影响的作图呈矩形双曲线 * E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速率取决于慢反应即 V = k3[ES]。 (1) S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即[S]