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生物物理（作业一） 什么是生物物理学？ 为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的？ 解释 “氨基酸等电点不是中性点”这句话的含义。 氨基酸是两性电解质，氨基酸处于静电荷为零时的pH为该氨基酸的等电点。不同氨基酸的等电点不一样，中性氨基酸的酸性比它的碱性稍强些。在纯水溶液中，中性氨基酸 呈微酸性，负离子浓度大于正离子浓度。故使其到等电点，需加酸，降低pH值中性氨基酸等电点5.6~6.3，酸性氨基酸等电点为2.8~3.2；碱性氨基酸等电点7.6~10.8。组成蛋白质的氨基酸有多少种？如何分类？ 举例说明蛋白质的四级结构。 举例说明蛋白质的变构效应。 什么是超二级结构和结构域？ 下载至少一种蛋白质（如：血红蛋白）的PDB。使用PDB Viewer等软件观察蛋白质结构特点常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种？各自的原理是什么？ 答:透析和超过滤等电点沉淀有机溶剂提取法电泳离子交换层析透析和超过滤透析是利用蛋白质分子不能透 过半透膜地性质,使蛋白质和其他小分子物质如无机盐,单糖,等分开. 超过滤是利用压力或离 心力,强行使水和其他小分子溶质通过半透膜,而蛋白质被截留在膜上,以达到浓缩和脱盐的作用。 等电点沉淀每种蛋白质都有自己的等电点, 而且在等电点时溶解度最低 3、有机溶剂提取法:与水互溶的有机溶剂(如甲醇、乙醇)能使一些蛋白质在水中的溶 解度显著降低;而且在一定温度、 值和离子强度下,引起蛋白质沉淀的有机溶剂的浓度不同, pH 因此,控制有机溶剂的浓度可以分离纯化蛋白质 4、电泳在外电场的作用下,带电颗粒(如不处于等电点状态的蛋白 质分子)将向着与其电性相反的电极移动,这种现象称为电泳。 聚丙烯酰胺电泳是一种以聚离子交换层析是以离子交换剂为固定相,依据流动相中的组分离子与 交换剂上的平衡离子进行可逆交换时结合力大小的差别而进行分离的一种层析方法。 什么是核酸？怎样分类？各类中包括哪些类型？ 答: 核酸是由许多核苷酸单元所构成的高分子化合物.基本结构单位是核苷酸. 核酸的分类就是根据所含戊糖种类不同而分为核糖核酸和脱氧核糖核酸. 核糖核酸（RNA）含有的戊糖是核糖，含有的杂环碱有腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶和胸腺嘧 啶. 脱氧核糖核酸（DNA）含有的戊糖是 2-脱氧核糖，含有的杂环碱有腺嘌呤、鸟嘌呤、胞 嘧啶和尿嘧啶三、DNA双螺旋结构模型的主要特点是什么？ 答:主要特点两条反向平行的 DNA 链，沿着一个轴向右盘旋成双螺旋体。 嘌呤与嘧啶碱位于双螺旋的内侧. 磷酸与核酸在外侧, 彼此通过磷酸二酯键相连接, 形成 DNA 分子骨架双螺旋的平均直径为 2nm 两个相邻的碱基对之间相距的高度, 即碱基堆积距离为 0.34nm 两个核苷酸之间的夹角为 36 度 d 两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键相连系而结合在一起 e 碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制维持DNA分子双螺旋结构的力是什么？ 答:主要是碱基堆积力，还有氢键，疏水作用，离子键。 为什么DNA制品应保存在较高浓度的缓冲液或溶液中？ 生物物理作业四 一、稳定蛋白质分子三维结构的作用力主要有哪些？ 根据蛋白质荧光特性，可将其分为哪几类?各有何特点？ 球蛋白分子运动类型主要有哪些？ 简述免疫球蛋白结构域之间绕铰链作刚性运动特性。 什么是蛋白质工程？其研究主要内容是什么？ 简述PCR基本原理。 什么是分子伴娘？简述分子伴娘的主要功能和作用模型。 因为的值很小，钠离子和氯离子对静息电位的贡献很小仅几毫伏，同常忽略不计，因此，Nernst式便成为计算静息电位的基本公式。 又因为细胞两侧离子浓度是由于膜上钠钾泵作用的结果，钠钾泵不断的将细胞外的钾离子泵入膜内，同时又将钠离子从膜内泵出膜外，从而维持了细胞膜两侧离子的浓度差，保持了钾离子浓度的动态平衡。可以将上式改写为： 即细胞静息电位适合的数学表达式。 磁场的生物效应有哪些特点？ 答：非特异性、温和性、可逆性、双相性。 生物物理作业十 一、神经元的主要结构是什么？ 答：神经元的主要结构是细胞体和突起。细胞体表面有细胞膜，内有细胞质和细胞核。突起 有树突和轴突。 二、什么是受体、配体、神经受体？受体有什么基本特性？ 答：受体：在胞膜、胞浆及核中对特定生物活性物质具有识别、能与之结合并产 生生物效应的分子 被称为受体。 配体：与受体有选择性结合的生物活性物质称为配体。 神经受体：神经元上的受体称为神经受体。 受体的基本性质：高亲和性、高特异性、饱和性、可逆性、竞争性。 三、简述离子通道的功能特征和分子的结构特征。 答：离子通道的功能特征： 离子通道的功能部分由