大学生物化学第1章-蛋白质.ppt

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大学生物化学第1章-蛋白质

第一篇 生物大分子的结构与功能 蛋白质的结构与功能 一、什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。 蛋白质与核酸等生物大分子是构成生命的物质基础。生物体的基本组成成分。 二、蛋白质的生物学功能 1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广:没有蛋白质就没有组织细胞。 含量高:占人体组成的15~18%,占人 体干重的45%,某些组织如脾 肺及横纹肌等80%。 种类多:人体含蛋白质种类达数万种。 蛋白质是构成人体的基础物质. 人体的每一部分都是由蛋白质构成的。大到肌肉,小到激素、神经纤维、酶,都是由蛋白构成. 蛋白质占肌肉干重的80%,皮肤干重的70%,血液干重的90%。 在生物体中,蛋白质维持着各种细胞功能。 蛋白质的分子组成 The Molecular Component of Protein 一、蛋白质的元素组成 ? 主要C、H、O、N和S 磷或金属元素铁、铜、 锌、锰、钴、钼 碘 ? 蛋白质元素组成的特点 体内的含氮物质以蛋白质为主 测定生物样品中的含氮量→蛋白质的含量 二、蛋白质的组成单位 ---氨基酸 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。 自然界中的氨基酸有300余种 组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种 属 L-α-氨基酸(甘氨酸除外)。 (一)氨基酸的命名 命名: 以羧酸为母体 ,连在-COO-基上的碳 称为 α-碳原子。 结构特点: Ⅰ、除甘aa外,其余都是L-α氨基酸 Ⅱ、脯aa为亚氨基酸 Ⅲ、R基团的不同是分类的基础。 碳原子顺序采用希腊字母,以紧邻羧基的碳为起始点。 三、蛋白质中氨基酸的连接方式 生物活性肽 1. 谷胱甘肽 ( GSH ) 蛋白质的分子结构 The Molecular Structure of Protein 由于各种蛋白质所含氨基酸总数、各种氨基酸所占比例、氨基酸在肽链中的排列顺序不同,就形成了结构多样、功能各异的蛋白质。 蛋白质的空间结构(蛋白质构象): 蛋白质分子内各原子围绕某些共价键旋转而形成的空间排布。 蛋白质构象 主链构象是指多肽主链骨架上各原子的排布及相互关系。 侧链构象指各氨基酸残基侧链基团中原子的排布及彼此关系。 α-螺旋结构特点: ①多肽链主链以肽键平面为单位,以Cα为转折点,形成右手螺旋结构。 ②螺旋一圈含3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm。 ③相邻螺旋之间通过肽键上的酰基氧(C=O)与亚氨基氢(-NH-)间形成的氢键以保持螺旋结构稳定。 ④各氨基酸残基上的R基团伸向螺旋外侧。 R基团的大小、形状、性质及所带电荷状态对α-螺旋的形成及稳定有影响。 β-折叠结构特点 ①多肽链呈伸展状态,相邻肽键平面之间折叠成锯齿状的结构,两平面间夹角为110°。R基团交错伸向锯齿状结构的上下方。 ②两段以上的β-折叠结构平行排布,它们之间靠链间肽键的C=O与-NH-形成氢键相连,形成β-片层或β-折叠层结构。氢键的方向与折叠的长轴垂直,是维持该构象的主要次级键。 ③若两条肽链走向相同,即N-、C-端的方向一致称为顺向平行,反之,称为反向平行结构。 各种蛋白质依其一级结构特点在其多肽链的不同区段可形成不同的二级结构。如羧基肽酶A (二)血红蛋白的构象变化与结合氧 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合, Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数(称百分饱和度)随O2浓度变化而改变。 * 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity) 变构效应(allosteric effect) 蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。 第四节 蛋白质的分类 完 蛋白质按化学组成分类 类 别 辅 基 举 例 单纯蛋白 ? 血清清蛋白、乳清蛋白、球蛋白、谷蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白等 结合蛋白 ? ? 糖蛋白 糖类 免疫球蛋白、胃粘膜蛋白、蛋白多糖 脂蛋白 脂类 低密度脂蛋白、乳糜微粒 核蛋白 核酸 病毒核蛋白、染色体核蛋白 磷蛋白 磷酸 酪蛋白、卵黄磷蛋白 色蛋白 色素 血红蛋白、黄素蛋白、肌红蛋白 金属蛋白 金属离子 铁蛋白、铜蓝

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