《生物化学精品课件》03酶2.pptVIP

一、酶的命名 习惯命名法——推荐名称 系统命名法——系统名称 二、酶的分类 氧化还原酶类：催化底物进行氧化还原反应的酶类 转移酶类：催化底物之间进行某些基团的转移或交换的酶类 水解酶类：催化底物发生水解反应的酶类 裂解酶类(裂合酶类)：催化从底物移去一个基团并留下双键的反应或其逆反应的酶类 异构酶类：催化各种同分异构体之间相互转化的酶类 合成酶类(连接酶类)：催化两分子底物合成为一分子化合物，同时偶联有ATP的磷酸键断裂释能的酶类 * 3、反竞争性抑制作用 此类抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物(ES)结合，使ES量下降。既减少从ES转化为产物的量，也同时减少从ES解离出游离酶和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用 E+S E+P ES + I ESI + + E S ES ESI E P * 反应模式 特点： 抑制剂只与酶－底物复合物结合 抑制程度取决与抑制剂的浓度及底物的浓度 动力学特点：Vmax降低，表观Km降低 抑制剂↑ 1/V 1/[S] 无抑制剂 ? 各种可逆性抑制作用的比较 作用特征 无抑制剂 竞争性 抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 与I结合的组分 E E、ES ES 表观Km Km 增大 不变 减小 最大速度 Vmax 不变 降低 降低 六、激活剂对反应速度的影响 使酶从无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂 多为金属离子 必需激活剂(essential activator) 非必需激活剂(non-essential activator) 必需激活剂 对酶促反应是必不可少的 与酶、底物或ES结合参加反应，但不转化为产物 非必需激活剂 不存在时，酶仍然有一定活性 与酶、底物或ES结合参加反应，提高酶的催化活性 第四节 酶的调节 The Regulation of Enzyme 调节方式 酶活性的调节 酶含量的调节 调节对象——关键酶： 催化一条代谢途径的第一步反应或分支处的反应 催化单向反应 活性较低，最低者称为限速酶 是可调节酶 一、酶活性的调节 (二)、别构效应剂通过改变酶的构象而调节酶活性 一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某个部位非共价可逆结合，引起酶的构象改变，从而改变酶的活性，酶的这种调节方式称为别构调节 别构酶 受别构调节的酶 别构效应剂 别构激活剂 别构抑制剂 别构部位(调节部位) 酶分子与别构效应剂结合的部位 协同效应： 一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体结合的能力 促进作用——正协同效应 抑制作用——负协同效应 正协同效应的底物浓度为S形曲线 (效应物是底物本身) 变构激活 变构抑制 变构酶的Ｓ形曲线 [S] V 无变构效应剂 ATCase的变构过渡作用 低催化活性构象 T(tense) - 态 C C C C C C R R R R R R C C C C C C 高催化活性构象 R(relax) -态 R R R R R R PALA ? ATCase变构效应的动力学特征 ATP（变构激活剂） CTP（变构抑制剂） 低催化活性构象 T(tense) - 态 C C C C C C R R R R R R C C C C C C 高催化活性构象 R(relax) -态 R R R R R R Vmax 1/2Vmax Km 变构酶的特点 通常具有四级结构，存在协同效应 含有催化亚基、调节亚基 [S]-V曲线为S形 (三)酶的共价修饰调节 酶蛋白肽链上的一些基团可在其它酶的催化下，与某些化学基团发生可逆的共价结合，同时又可在另一种酶的催化下，去掉已结合的化学基团，从而影响酶的活性，酶的这种调节方式称为酶的共价修饰(covalent modification)或化学修饰(chemical modification) 常见的化学修饰类型 磷酸化与脱磷酸化 乙酰化与脱乙酰化 甲基化与脱甲基化 腺苷化与脱腺苷化 -SH与-S-S-的互变 酶的磷酸化与脱磷酸化 -OH Thr Ser Tyr 酶蛋白 H2O Pi 磷蛋白磷酸酶 ATP ADP 蛋白激酶 Thr Ser Tyr -O-PO32- 酶蛋白 特点： 受共价修饰的酶存在有(高)活性和无(低)活性两种形式的互变 具有瀑布(级联)效应 是体内经济、有效的快速调节方式 在一个连锁反应中，一个酶被磷酸化或去磷酸化激活后，后续的其他酶可同样的依次被其上游的酶共价修饰而激活，引起原始信号的放大，这种多重共价修饰的连锁反应称为级联反应（cascade reaction） ATP ADP 肾上腺素或胰