生物化学 酶20130923.pptVIP

第二节 酶的催化机制 酶的中间产物学说 第三节 酶促反应动力学Kinetics of Enzyme 1、竞争性抑制作用competitive inhibition 有些抑制剂与底物结构相似，通过与底物竞争结合酶的活性中心而抑制酶对底物的催化作用，称之为竞争性抑制作用。如：丙二酸 对琥珀酸脱氢酶的抑制。 第四节 酶的命名、分类与活性测定 第五节 酶与医学的关系Relation Between Enzyme and Medical * 返回目录 第一节 酶的分子结构 第二节 酶促反应的特点与机制 第三节 酶促反应动力学 第四节 酶的命名、分类与活性测定 第五节 酶与医学的关系 小结 第六章 主要内容： 目的要求： 1、掌握酶的化学本质、组成、酶反应特 点、催化机制。 2、熟悉酶促反应动力学。 3、了解酶的调节、命名、分类以及与医 学的关系。 第一节? 酶的概念 酶Enzyme是一类由生物体内细胞制造的、具有催化作用的蛋白质 一、酶是一类蛋白质 酶具有蛋白质所有的理化性质和生物学性质。 1、酶蛋白的基本组成单位是氨基酸NZYME，并具有一、二、三、四级结构。 2、某些理化因素会引起变性、沉淀，甚至失去生物活性 3、酶的化学组成 单纯酶类：完全由氨基酸组成。 结合酶类： 酶蛋白：由氨基酸组成，决定酶催化作用的专一性 有机辅因子 全酶 （辅酶或辅基） 辅助因子 金属离子 (传递电子、原子或基团的作用) 4、具有抗原性。 1. 绝对专一性 2. 相对专一性 ① 族类专一性（基团专一性） ② 键专一性 3. 立体异构专一性 ① DL立体异构专一性 ② 几何异构专一性 二、酶是活细胞内合成的 酶在活细胞内合成，合成后在细胞内起催化化学反应；某些酶则被分泌到细胞外起作用。 三、酶是生物催化剂 （一）酶作用的专一性 酶对其所催化的底物具有严格的选择性，称为酶的专一性或特异性。 （二）酶具有高度催化效率 一、酶的催化作用与活化能 酶的催化作用是通过大幅度降低化学反应的能阈，使活化分子相对增多，反应速度加快。 二、酶的中间产物学说 S E ES P 三、酶的活性中心active center或active site 必需基团essential group：与酶活性密切相关的基团 酶的活性中心： 酶的某些必需基团集中在一起，形成具有一定空间结构的区域，并能与底物特异地结合，将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性部位。 结合基团binding group： 与底物相结合，使底物与酶的一定构象形成复合物。 催化基团catalytic group： 影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变为产物。 essential group essential group inside active center： essential group outside active center： 维持空间构象 图例2：酶的活性中心 四、酶的诱导契合说 当酶分子与底物接近时，酶分子受底物的诱导，使其构象发生变化，以利于与底物结合，结合成复合物后，并能促进底物发生化学反应。 五、酶原‘zymogen和酶原激活zymogen activation 无活性酶的前体称为酶原。酶原激活: 酶原转变为酶的过程称为酶原的激活。 酶原激活实质上是形成或暴露活性中心的过程。 胃蛋白酶原 胃蛋白酶+6个多肽片段 胰蛋白酶原 胰蛋白酶+六肽 糜蛋白酶原 糜蛋白酶+2个二肽 生成酶原的意义：  1. 避免细胞产生的蛋白酶对细胞自身进行消化，并使之在特定 部位发挥作用。2. 可以视为酶的贮存形式。 一、酶浓度对酶促反应的影响 V∝[E] 二、底物对酶促反应的影响 低[S]时: V∝[S] [S]继续增加，[S]↑ [V]↑但不成正比 高[S]时: V接近最大 Vmax