原创力文档- 1、本文档共4页，可阅读全部内容。
- 2、原创力文档（book118）网站文档一经付费（服务费），不意味着购买了该文档的版权，仅供个人/单位学习、研究之用，不得用于商业用途，未经授权，严禁复制、发行、汇编、翻译或者网络传播等，侵权必究。
- 3、本站所有内容均由合作方或网友上传，本站不对文档的完整性、权威性及其观点立场正确性做任何保证或承诺！文档内容仅供研究参考，付费前请自行鉴别。如您付费，意味着您自己接受本站规则且自行承担风险，本站不退款、不进行额外附加服务；查看《如何避免下载的几个坑》。如果您已付费下载过本站文档，您可以点击 这里二次下载。
- 4、如文档侵犯商业秘密、侵犯著作权、侵犯人身权等，请点击“版权申诉”（推荐），也可以打举报电话：400-050-0827(电话支持时间：9:00-18:30)。
查看更多
第29卷增刊(2) 现代化工 Oct．2009
2009年10月 ModemChemical ·147·
Industry
固定化y一谷氨酰转肽酶的催化特性研究
肖彦羚，周 治，姚 忠，徐虹，韦 萍
(南京工业大学食品与轻工学院，江苏南京210009)
摘要：B．subtd／s
NX一2产y一谷氨酰转肽酶(GGT)经纯化后，以Eupeotc抛L为载体进行了共价固定化，固定化酶活回收率
为17．59％，蛋白回收率为32．74％；活性位点滴定的结果表明固定化后，GGT活性位点浓度为游离酶的79．8％。固定化酶的最
适pH和温度分别为9．5和50T：，且温度和pH适用范围均有所扩大。测定得到了固定化GGr对供体()，C,PNA)的米氏常数为
670．ol
min～，较游离酶有所降低。固定化酶的温度及pH稳定性均
Km=2．7463—d·L一，谷氨酰基化反应催化常数为K。=2
较游离酶有大幅度提高，经50d贮藏(4℃)和25个批次转化后，固定化GGT的残余活力仍可达初始值的79％。
关键词：固定化；y-谷氨酰转肽酶；EupergitQ∞，．；活性位点滴定
中图分类号：TQ93．12 文献标识码：A 文章编号：0253—4320(2009)$2—0147—03
Catalytic ofimmobilized fromB．subalisNX-2
properties y-glutamyltranspeptidase
XIAO
Yan-ling，ZHOU劢i，弘0Zhong，X￡，舶ng，唧P垤
ofFoodScienceand of 210009，China)
(College LightIndustry，NanjingUniversityTechnology，Nanjing
fromB．subt／／／sNX·2 immobilizedonto of
is and
AI删：y-Glutamyltranspeptidasepurified Eupergit‰L．1heyield
and of concentrationof GGTis
a∞17．59％and activesite immobilized
activityrecoveryprotein 32．74％．respectively．111e
thefree the ofimmobilized
tinmed鹏79．8％of Woodward’sK(WRK)．Theand
enzymeby Reagent optimalpH temperature
GGTare9．5and50℃．andthe of and areextended．Thekinetic of
applicationrangespH temper
文档评论（0）