生物化学-课件.ppt

绪 论;内 容;近代生物化学的发展;四、生物化学在工农业等方面的重要意义;第三章 蛋白质化学;3.1.1 蛋白质的生物学重要性;3.2 氨基酸—— 组成蛋白质的基本单位;氨基酸的结构特点：;3.2.2 氨基酸的分类;常见蛋白质氨基酸的分类; 甘氨酸（Gly,G） 丙氨酸（Ala, A） 缬氨酸（Val, V）; 丝氨酸（Ser, S） 苏氨酸（Thr, T）;半胱氨酸（Cys, C） 甲硫氨酸（Met, M）;酸性氨基酸及其酰胺;碱性氨基酸;芳香族氨基酸;杂环族氨基酸;根据R-基团的极性，将氨基酸分为两类：;非极性氨基酸;极性不带电荷;带正电荷的极性氨基酸;带负电荷的极性氨基酸;特殊情况;人体必需氨基酸有八种： Met Trp Lys Val Ile Leu Phe Thr  “假 设 来 写 一 两 本 书” ;3.2.3 氨基酸的理化性质 (一)氨基酸的一般物理性质;(5) 光吸收：; Tyr、Trp、Phe在近紫外光区的最大吸收峰（λmax）和摩尔消光系数ε（p77）;（二）氨基酸的离解性质; 各种氨基酸都有其特定的等电点。中性氨基酸的pI在微酸性；碱性氨基酸的pI在碱性pH范围；酸性氨基酸的pI在酸性pH范围。 氨基酸在等电点时溶解度最小，易发生沉淀。工业上利用这一性质提取氨基酸。;氨基酸等电点的确定;（2）酸、碱性氨基酸;酸性氨基酸;碱性氨基酸;（三）氨基酸的重要化学反应;2.与甲醛反应;4.成盐反应;肽结构;6.茚三酮反应（鉴别反应）;6.茚三酮反应（鉴别反应）;7.羰氨反应： 氨基酸的氨基与糖类的羰基易发生反应，生成羰氨化合物，进而缩合成更复杂的棕色到黑色化合物“类黑色素”。食品加工中将这种反应称为褐变。轻度的褐变可赋予食品一定的色、香、昧。但生成的黑色素不能被细胞利用，也不能被发酵，不仅影响原料利用率，而且有毒副作用。 8.个别R基团的反应（略）; 从蛋白质水解液中分离制备氨基酸或者分离分析氨基酸组成，需要分辩力很强的分离技术。层析法是近代生化中非常有效的常用分离方法。对于氨基酸混合样品，或者其他各种性质相近，一般化学方法难以分离的混合样品，如核苷酸、糖类、蛋白质、维生素、抗生素、激素。等等，都能使用层析法达到分离分析的目的。 层析分离是利用混合物中各组分的物理化学性质（分子形状和大小、分子极性、吸附力、分子亲和力、分配系数等）的不同，使各组分以不同程度分布在两相中，其中一个是固定相，另一个是流动相，当流动相流过固定相时，各组分以不同的速度移动，而达到分离的方法。;层析技术的三个基本构成条件 水不溶性惰性支持物。 流动相（能携带溶质沿支持物流动）。 固定相（附着在支持物上，能对各种溶质的流动产生不同的阻滞作用）。;分配层析技术;分配层析的基本原理;纸上层析;纸层析的Rf值;纸层析的操作;离子交换柱层析;3.3 肽;*;3.3.2 肽的理化性质;4）颜色反应;3.3.3 天然存在的活性肽;谷胱甘肽的生理功用：;3.4 蛋白质的分类;2）蛋白质的形状 球状蛋白 纤维状蛋白;4）溶解度;3.5 蛋白质的结构;结晶牛胰岛素的化学结构;3.5.2 蛋白质的空间结构;多肽链折叠的空间限制;3.5.3 蛋白质的二级结构;肽平面;（2）其它二级结构;β-折叠 ：;β-转角 ：;自由回转或无规卷曲（randoncoil)：;3.5.4 蛋白质的超二级结构; A B C D; 蛋白质的结构域; 由α-螺旋组装成的螺旋束结构域。;3.5.5 蛋白质的三级结构;特点：;3.5.6 蛋白质的四级结构;亚基;3.6 蛋白质的重要性质;3.6.2 蛋白质的两性解离及等电点;2. 等电点：;电泳;3.6.3 变性与凝固;变性的可逆性——复性：;1.变性因素：热、紫外光、强酸（碱）、剧烈搅拌、重金属、生物碱等 2.变性蛋白的几个特点： A 蛋白质变性后丧失生物活性。 B 变性蛋白质溶解度显著降低，不溶于水，易形成沉淀析出，溶于酸碱中。 C 肽链松散，反应基团如-SH、-S-S-、酚羟基等数目增多。 D 变性蛋白易被蛋白酶水解。;3.6.3.2 凝固作用;3.6.4 别构作用;3.6.5 沉淀作用;2.不可逆沉淀; 反应名称 ;（一）一级结构是空间构象的基础 ;（二）血红蛋白的构象变化与结合氧 ;变构效应(allosteric effect);蛋白质构象改变导致疾