胺基酸名称.docVIP

胺基酸名稱 三個字縮寫 縮寫 簡介 甘胺酸 Glycine Gly G 最簡單的胺基酸，為非必需胺基酸，缺乏不對稱碳故沒有DL之分，會破壞蛋白質中α-helix的結構，在蛋白質中偏好形成β-sheet及β-turn，並造成膠原蛋白(collagen)之triple helix的結構，其衍生物包括：膽鹽(bile salt)、肌酸(creatine)、purine ring及heme。 丙胺酸 Alanine Ala A 非必需胺基酸且為非極性分子，β- Ala會衍生形成輔酶A(CoA)，D- Ala存在某些細菌之細胞壁或某些抗生素中，Ala藉著丙氨酸之轉胺酶後變成丙酮酸(pyruvate)，在肌肉中扮演著運送NH3+的角色。蛋白質中含量最充足的胺基酸，為弱疏水性，在實驗室中常被選作測試特殊致癌實驗的觀察對象。 半胱胺酸 Cysteine Cys C 非必需胺基酸且為極性分子，含S原子，其存在蛋白質中會破壞α-helix中的氫鍵，其衍生物包括：輔酶A(CoA)、α-角蛋白(α-keratin)及榖胱甘肽(glutathione)。PkR約為9.0為強親核試劑會和乙醛、醯類及烷類化藥劑反應。和鋅、鐵及銅等金屬離子參與許多重要的生化反應。藉由氧化提供雙硫鍵來穩定很多細胞外的蛋白質，此反應為可逆的。所以在試驗室中，許多的蛋白質會需要抗氧化或是抗親電的保護，以保存其功能活性。在生化反應中 Cys的殘基會被醯化。Cys的殘基可參與heme的修復。在鹼性環境中可藉由β-elimination產生脫氫的 Ala，並更進一步產生羊毛硫胺酸等產物以形成羊毛蛋白。 胺基酸名稱 三個字縮寫 縮寫 簡介 甲硫胺酸 Methionine Met M 必需胺基酸且為極性分子，含S原子，其硫原子可和鋅、鐵及銅等金屬離子相互作用，其殘基亦可被烷化。在酸性環境下被CNBr切割後，可用來作胺基酸定序的方法，在實驗室的蛋白質合成中常利用同位素35S來標定之。 絲胺酸 Serine Ser S 必需胺基酸且為極性分子，因為含有氫氧基所以是氫鍵的提供者和接受者，位於蛋白質的表面會和水溶劑產生交互反應。氧原子示弱的親核試劑會和強親電試劑反應，然而其親核能力在蛋白酶的活性區會大大的增強。在活體細胞中其會形成穩定的共價鍵結，包括醣化(O連結)跟磷酸化。 Ser可逆的磷酸化在許多蛋白質中為控制細胞內生化反映的訊號。醣化及酯化則為其在鹼性環境中進行β-elimination以產生脫氫的 Ala。 蘇胺酸 Threonine Thr T 必需胺基酸且為極性分子，因為含有氫氧基，所以會破壞α-helix中的氫鍵，提供O連結的醣化及磷酸化，和Ile一樣有2個不對稱碳中心。 胺基酸名稱 三個字縮寫 縮寫 簡介 天門冬醯胺酸Asparagine Asn N 非必需胺基酸且為中性極性分子，其β-醯胺基為氫鍵的提供者和接受者，所以會和水溶劑形成氫鍵，通常位於蛋白質結構中 turn的位置。其醯胺基十分容易水解，尤其是接在像 Gly這類殘基較小的胺基酸後。在沒有空間障礙的情況下，會形成環醯亞胺，經過外消旋及切割之後會形成 L-或 D-的異天門冬醯胺殘基。醯亞胺容易和氫氧基反應使得生肽鍵斷裂。在真核細胞的醣蛋白中Asn藉由β-carboxamide的氮原子提供N連結的醣化，其主要是細胞外或是胞膜外的蛋白。 麩醯胺酸 Glutamine Gln Q 非必需胺基酸且為極性分子，血液中含量最多者，可攜帶2分子 NH3+，參與purine及pyrimidine的合成。分子結構和 Asn相似，其醯胺的酸性較 Asp弱，且其殘基較 Asn不穩定。有些 Gln經過其轉胺酶之後可和Lys結合。 胺基酸名稱 三個字縮寫 縮寫 簡介 擷胺酸 Valine Val V 在?-碳上的甲基取代物會使這個疏水性殘基降低彈性，並阻礙與鄰接生肽鍵的化學反應。特別是當鄰近的生肽鍵也含有?-分枝的側鏈(如擷胺酸valine或異白胺酸isolucine)時。 異白胺酸 Isoleucine Ile I 跟擷胺酸(valine)一樣，其?-分枝的側鏈也會阻礙與鄰近生肽鍵(peptide bond)的反應。此疏水性的側鏈喜歡藏在摺疊後的蛋白內側，其?-sheet二級結構也能比?-helix快速的提供側鏈。 異白胺酸Isoleucine有個二級的不對稱中心。它會由?-碳為中心翻轉形成L-alloisoleucine，成為物理化學特性皆不同的雙立體異構物。 白胺酸 Leucine Leu L 是白蛋白中最常見的一種單一胺基酸，具有大型疏水性殘基。其特徵是釋放高比例的aliphatic側鏈以構成其疏水性中心。白胺酸Leucine?亦是膜蛋白上運送膜的主成分，並以leucine zipper