绪论与04 蛋白质的化学.ppt

β转角发生在肽链180度回折时的转角上。通常有四个氨基酸组成，其中第一个氨基酸残基的羰基氧与第4个残基的氨基氢可以形成氢键。 蛋白质利用特异性的蛋白水解酶水解可以分成好几个结构域。 并不是所有的蛋白质均有结构域。 C 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法。 问：Ala-Leu与Leu – Ala是否为同一肽？ 生物多样性！ 肽键的形成 肽链连接顺序位Cα-C-N-Cα-C-N- 板书，留给二级结构用。 问：Ala-Leu与Leu – Ala是否为同一肽？ 问：Ala-Leu与Leu – Ala是否为同一肽？ 解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用； 参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应； 保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态； 维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。 由于水解时酶对各种氨基酸水解速度不同，对结果分析难度大受到限制。 ?pauling 1954年获诺贝尔化学奖。 1962年 获诺贝尔和平奖。 鲍林(Linus Pauling)，美国化学家。1901年：月28日生于美国俄勒冈州的波特兰市。1922年在俄勒冈州立大学获得化学工程理学学士学位，1922年获得哲学博土学位。次年成为哥根海姆基金会会员，并以会员身份在欧洲许多大学和当时一些著名科学家如薛定谔、玻尔等共同从事研究工作。1931年在美国俄勒冈州立大学任教授，并同时获得了美国化学会纯化学奖——兰缪尔奖。鲍林在科学研究方面主要从事分子结构的研究，特别是在化学键的类型及其与物质性质的关系。他提出的元素电负性标度、原子轨道杂化理论等概念，为每个化学工作者所熟悉。特别是鲍林所著的《化学键的本质》更是化学结构理论方面的经典著作。由于鲍林在化学键的研究以及用化学键的理论阐明复杂的物质结构，而获得了1954年的诺贝尔化学奖。此外，鲍林在生物化学和医学方面，也有很深的造诣，并且取得了重要成果。鲍林共发表论文500余篇，著作10余部。他在科学研究和社会活动方面均有巨大贡献。为此，牛津大学等30多所世界著名大学授予他荣誉博士学位。意大利、印度等10多个国家的科学院授予他荣誉院士。苏联授予他罗蒙诺索夫金质奖章和列宁和平奖金。在美国他也获得了10多项奖章。????鲍林不仅是一位杰出的化学家，而且是一位社会活动家。他在反对战争，促进世界和平方面也有突出贡献。1946年鲍林应爱因斯坦的请求，发起成立了“原子科学家紧急委员会”。1955年与51名诺贝尔奖金得主发表宣言，反对美、苏核试验。1962年他写信给美国总统肯尼迪和苏联领导人赫鲁晓夫，要求两国停止核试验。促使美、英、苏三国于1963年在莫斯科签署《部分禁止核实验条约》，诺贝尔奖金评选委员会授予鲍林1962年诺贝尔和平奖。鲍林成为当时惟一一位单独两次获得诺贝尔奖的科学家。鲍林于1995年去世，享年94岁。 问：Ala-Leu与Leu – Ala是否为同一肽？ 是蛋白质中最常见、最典型、含量丰富的二级结构元件。 头发成?-螺旋，烫发改变头发的性状。 蛋白质分子中多肽链骨架中有一些段落以每3.6个氨基酸残基为一周，盘成一个右手螺旋，在盘曲中以肽键为平面为单位，以α碳原子为转折点，通过其两侧结合键的旋转而形成的右手螺旋盘曲构象。R基团位于外侧。 至今大多数被检测蛋白质都是右手螺旋。但是Roche于1978年发现嗜热菌蛋白酶的结晶中有左手螺旋。 影响旋转形成： 1 两个R基团大。 2 连续的两个氨基酸带有相同的电荷。如谷氨酸、天冬氨酸带负电；赖氨酸、精氨酸带正点。 3 遇到脯氨酸，因为其N上没有H，不能与上下环中羰基中的O生成氢键。 在自然界中，氨基酸有L和D两种对映异构体，但组成蛋白质的氨基酸几乎都是L型。 R 侧链在外侧。 该结构具有的特点： 胶原蛋白具有多条链组成的纤维状蛋白质，如肌键、软骨、毛发、皮肤等。 可以抵抗较强的拉力。 二、蛋白质的分离与纯化 （四） 根据配基特异性的分离纯化方法 亲和层析层析（affinity chromatography） 高度特异性 可逆性 三、蛋白质的纯度鉴定 蛋白质纯度是指一定条件下的相对均一性。 蛋白质纯度标准主要取决于测定方法的极限。 两种以上方法（原理不同）。 三、蛋白质的纯度鉴定 1 层析法：分子筛、离子交换层析 2 电泳法 3 免疫化学 蛋白质纯度检查方法 凝血酶质量标准纯度检查 三、蛋白质含量测定 1 凯氏定氮法（kjedahl) 2 福林-酚试剂法（Lowry） 3 双缩脲法 4 紫外分光光度计 5 BCA比色法 天然蛋白质分子的20种氨基酸，以色氨酸和酪氨酸对紫外光