4－免疫球蛋白-南大本科生医学免疫学.pdfVIP

抗 体 免疫球蛋白 Nanjing University 第一节 抗体 抗体(antibody)是由B细胞发育的终末阶段的浆细胞 (plasma cell)分泌产生的。 抗体具有特征的折叠方式，形成血浆蛋白的一个家族， 在体液免疫终发挥重要作用。 抗体具有双功能，即特异性识别抗原和募集效应分子和 细胞。 抗体有两种存在形式，即分泌型和跨膜型。 Nanjing University 一、抗体概念的建立 在免疫学发展的早期，人们应用细菌或其外毒素动物注 射，经过一定时期后，用体外实验证明在其血清中存在一 种能特异中和外毒素毒性的组分称之为抗毒素，或能使细 菌发生特异性凝集的组分称之为凝集素。其后将血清中这 种具有特异性反应的组分称之为抗体（antibody），而将 能刺激机体产生抗体的物质称为抗原(antigen)。含有抗体 的血清称为免疫血清。 现在，我们知道，抗体是B细胞识别抗原后增殖分化 为浆细胞所产生的一种蛋白质，主要存在于血清等体液 中，能与相应抗原特异性地结合，具有免疫功能。 Nanjing University 二、抗体的理化性质 1937年Tiselius等用电泳方法，将血清分离成白蛋白 和α1、α2、β及γ球蛋白等组分。 抗体主要位于γ球蛋白区，也有少量的可位于β区及α2 球蛋白区。 抗体是球蛋白；抗体不是由均质性球蛋白组成，而是 由异质性球蛋白组成；具有抗体活性或化学结构与抗体 相似的球蛋白称为免疫球蛋白分子（immunoglobulin, Ig）。 Nanjing University 正常人血清电泳分离图 Nanjing University 续 上 人类血清中存在五类免疫球蛋白分子，即IgG、 IgA、 IgM、 IgD 和IgE，其中IgG量最多，IgA次 之，IgM较少，IgD和IgE仅微量，它们的结构和功能 是各不相同的。 免疫球蛋白具有蛋白质的通性，不耐热，在60-70℃ 即被破坏，能被蛋白酶水解，凡能被蛋白质凝固变性 之物 也能破坏抗体的活性；可被中性盐类沉淀，常 用50%饱和硫酸铵或硫酸钠从免疫血清中提取抗体。 Nanjing University 三、抗体的自然分布 1、在血浆和组织液中； 2、在细胞浆内内质网和高尔基体的膜和B淋巴 细胞膜上； 3、在某些免疫效应细胞的表面； 4、在乳汁和分泌液中。 Nanjing University 第二节 免疫球蛋白的基本结构 第二节 免疫球蛋白的基本结构 自40年代确立了抗体的血清球蛋白性质后，便集中精力 研究抗体的分子结构与生物学功能。 Ig的分子量很大，结构复杂。 50年代Edelman打开了Ig的二硫键，Porter用木瓜蛋白 酶水解Ig获得了具有抗体活性的片段和易结晶片段，并 对血清IgG抗体的研究证明，IgG分子的基本结构是由四 条肽链组成的。 Edelman和Porter共同获得了1972年的诺贝尔奖。 Nanjing University 一、Ig单体由两条重链和两条轻链组成 即由二条相同的分子量较小的肽链称为轻链(light chain，L链)和二条相同的分子量较大的肽链称为重链 (heavy chain，H链)组成的。 轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分 子的单体，是构成免疫球蛋白分子的基本结构。 Ig单体中四条肽链二端