组氨酸功效机理.docVIP

总结： 组氨酸对成人为非必需氨酸，但对幼儿却为必需氨基酸。组氨酸百度百科： 组氨酸对成人为非必需氨酸，但对幼儿却为必需氨基酸。在慢性尿毒症患者的膳食中添加少量的组氨酸，氨基酸结合进入血红蛋白的速度增加，肾原性贫血减轻，所以组氨酸也是尿毒症患者的必需氨酸。 在组氨酸脱羧酶的作用下，组氨酸脱羧形成组胺。组胺具有很强的血管舒张作用，并与多种变态反应及发炎有关。此外，组胺会刺激胃蛋白酶与胃酸。1 组氨酸的生理功能 1．1 组氨酸是多种酶的组成成分 Kwok和Churchich(1979)发现组氨酸残基(His)在吡哆醛激酶催化中心与底物ATP结合过程中起关键作用。Solaini等(1982)认为组氨酸是鸟嘌呤脱氨酶的活性氨基酸。Padan等(1985)用精氨酸来代替乳酸通透酶中His205和His322残基后，发现尽管酶结构保持正常，但是酶转运活性急剧降低。因此，组氨酸对于保持乳酸通透酶转运活性是必需的。Hering等(1985)研究了猪铜-锌超氧化物歧化酶组成与活性的关系，结果发现这种酶是由152个氨基酸残基组成，其中有6个组氨酸残基，即His45、His47、His62、His70、His79和His119，它们都可以螯合金属离子，而且是酶的保守残基，在发挥酶的活性中起关键作用。Fukuda等(1988)认为在从丙氨酸合成胆色素原的过程中，氨基乙酰丙酸脱氢酶中His残基从亲水介质中把质子转移到疏水活性区，对保持酶活性有特殊作用。cGMP-抑制性磷酸二酯酶(cGl—PDE)是水解cAMP的一个重要酶，但是如果1molcGl—PDE中丢失2tool组氨酸残基后，酶催化功能就会丧失。因此，cGl—PI)E中两个组氨酸残基对于维持酶的活性是必需的(Ghazaleh等，1996)。细胞色素c过氧化物酶中His275是一个非常保守的氨酸残基，它也是维持酶活性的必需氨基酸残基(McGinnity等，1996)。 1．2 组氨酸参与体内多种活性物质的组成 组氨酸除参与体内许多酶组成外，还是某些生理活性物质的组成成分。早在1983年，Anagnostides等在猪小肠内发现了一种二肽，即组氨酰-异亮氨酸(pepetide histidine isoleucine，PHI)。它的氨基酸序列与分泌素(secretin)和胰高血糖素具有同源性。PHI可以导致空肠和回肠内可逆的液体和电解质净流失。因此，它也是一种促进小肠分泌的活性物质，但是这种作用在盲肠内不明显。Fukushima等(1987)通过研究认为马的生长激素(equine growth hormone，eGH)中His19和(或)His21残基在生长激素与特异性受体的结合中有重要作用。后来又证实，eGH 中His21残基在与特异性肝脏位点结合时是唯一的一个必需氨基酸，His21和(或)His19残基位于生长激素特异性结合区域内(Fukushima等，1990)。Yanlanloto等(1989)认为His15残基是肿瘤坏死因子(tumor necrosis factor-alpha，TNF)发挥细胞毒性活力所必需的氨基酸残基。 1．3 组氨酸与动物体内的免疫功能有密切的关系 早在1976年，Gerber等已经发现患有类风湿性关节炎病人的血清中游离组氨酸浓度偏低。Steinhauer等(1984)进一步的研究表明L一组氨酸有抗类JxI湿性关节炎的活力，机理是它可以影响花生四烯酸代谢，降低了前列腺素(PG)合成，而PG是引起类风湿性关节炎炎症的一个重要中介物。艾氏腹水癌细胞的体外培养介质中如果含有0．02~0．03mol／L组氨酸，会导致细胞生长速度下降(Choy等。1986)。1987年Docherty的研究揭示了组氨酸与免疫的密切关系，合成组氨酸多聚肽可以直接抑制疱疹病毒1和2活性，并且失活过程不可逆转。这种失活作用与温度无关，但是依赖于pH 和多肽分子量。pH 为7．0~8．0时，这种作用消失；而如果多聚肽分子量小于3310Da，也不会有抗病毒活性。在pH和分子量条件合适时，这种组氨酸多聚肽会使病毒活性几乎全部丧失。近几年来，组氨酸与免疫关系已经成为一个研究热点。De Fabo等(1997)研究表明，紫外光照射所致的皮肤癌抑制细胞免疫，而皮肤角质层中的组氨酸代谢物-狗尿酸从顺式到反式的光异构化是细胞免疫抑制的起始步骤。在白鼠日粮中添加组氨酸可以提高皮肤中反式狗尿酸水平，从而提高对紫外线照射所致免疫抑制的敏感性。Peterson等(1998)向小肠内注射L-组氨酸可以减少由沙门氏杆菌引起的肠腔内液体富集，并且保护小肠组织完整性。这主要是由于组氨酸咪唑基能消除受到剧烈炎症干扰后小肠所产生的反应性氧化物(reactive oxygen species，ROS)，从而避免由过氧化所致的危害。Looln