the seventh chapter enzyme chemistry 酶 化 学 分子生物学课件.pptVIP

双倒数作图法 2、pH 的影响 3、温度的影响 酶原的激活 肠激酶（激活作用） 活性中心 缬 天 天 天 天 赖 异 缬 甘 组 S S 丝 S S 胰蛋白酶原 缬 天 天 天 天 赖 异 甘 组 S S 丝 缬 S S 胰蛋白酶 活性部位 点击回目录 7.5 酶的反应速率和影响反应速率的因素 1、底物浓度对酶促反应速度的影响 点击回目录 Km — 米氏常数 Vmax — 最大反应速度 米氏方程 斜率=Km/Vmax -1/Km 1/Vmax 唾液 精氨酸酶 胃蛋白酶 酶活性 最适 pH 最适温度 制备过程失去 辅助因子的酶 加入激活剂（铁、镍、铜等） 酶恢复活性 ＋ ＋ 4、激活剂对反应速度的影响 5 抑制剂对酶活性的影响 不可逆抑制作用 可逆抑制 —— 竞争性抑制 琥珀酸 延胡索酸 草酸盐 草酰乙酸 丙二酸 戊二酸 琥珀酸 脱氢酶 例 可逆抑制 —— 非竞争性抑制 可逆抑制 —— 反竞争性抑制 Vmax↓ Km不变 非竞争性 Vmax↓ Km ↓ 反竞争性 Vmax不变 Km↑ 竞争性 Vmax Km 无抑制剂 表观Vmax 表观Km 抑制类型 各种类型抑制的表观Km及Vmax 点击回目录 7.6 酶活力的测定 酶活性: 指酶催化一定化学反应的能力。 1、酶的活力单位： 特定条件下（一般采用最适条件）,在1分钟内 能转化1μmol底物的酶量或是转化底物中1μmol 的有关基团的酶量称为 1个酶活力单位。 点击回目录 2、酶的比活力： 即每毫克蛋白所具有的酶活力单位数，或者 每克酶制剂或每毫升酶制剂含有多少个活力单 位。对同一种酶来说，比活力愈高，酶愈强。 3、酶的转换数： 指一个酶在底物浓度饱和时每单位 时间所能转换的底物分子数。 见P283 点击回目录 7.7 调节酶、同工酶、多酶系和诱导酶 别构酶举例： 天冬氨酸转氨甲酰酶，简称ATCase 点击回目录 二、同工酶：乳酸脱氢酶 三、多酶系：丙酮酸脱氢酶系 四、诱导酶：β-半乳糖苷酶 P286 点击回目录 * * * * 第 七 章 酶 化 学 酶 的 研 究 历 史 1878年，Kuhne提出Enzyme(酶) 1897年，德国科学家 Hans Buchner 和 Eduard Buchner 成功地用不含细胞的 酵母提取液实现了发酵。 1926年，美国生化学家Sumner第一次从 刀豆分离到脲酶结晶，提出酶是蛋白质。 1978年，Altman提出RNA有催化功能。 1982年，Cech证实RNA有催化功能。 点击7.1 酶的概念、命名和分类 点击7.2 酶的化学本质和结构 点击7.3 酶的特性 点击7.4 酶的结构和功能 点击7.5 酶的反应速率和影响反应速率的因素 点击7.6 酶活力的测定 点击7.7 调节酶、同工酶、多酶系和诱导酶 点击7.8 个别酶 点击7.9 酶在人类生活上的重要性 点击7.10 酶的制备和鉴定 目 录 7.1 酶的概念、命名和分类 1. 酶(enzyme)的概念 酶是一类由活性细胞产生的具有催化活性 和高度专一性的特殊蛋白质。 更广义地说，酶是生物体系的催化剂，生 物细胞都产生自己所需的酶，生物体中的各 种生化反应，包括物质转化和能量转化，都 需要特殊的酶参加催化。 点击回目录 (1)习惯命名法：根据底物和反应类型来命名； (2)国际系统命名法：系统名称包括底物名称、 类型、反应性质，和酶字。 2. 酶的命名 例：习惯名称：谷丙转氨酶 系统名称： L-丙氨酸：?-酮戊二酸氨基转移酶 酶催化的反应： L-丙氨酸+ ?-酮戊二酸 ??丙酮酸+谷氨酸 谷丙转氨酶 3. 酶的分类 EC1.1.1.27 EC 酶委员会（Enzyme Commission） 1类 .1亚类 .1亚-亚类 .27亚-亚类中的位置 1：氧化还原酶类 2：转移酶类 3：水解酶类 4：裂合酶类 5：异构酶类 6：合成酶类 点击回目录 7.2 酶的化学本质和结构 1、单纯酶： 单纯蛋白质，如淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等。 2、结合酶： 全酶 = 酶蛋白 +　辅酶/辅基/辅助因子 (结合蛋白质) (蛋白质部分) (非蛋白质部分) 3、核酶：RNA 4、抗体酶：抗体 点击回目录 递氨基，脱羧基， 消旋 α- 脱羧酶， 转氨酶，消旋酶 B6 磷酸吡哆醛 磷酸吡哆胺 促α- 酮酸氧化脱羧 α- 酮酸脱氢酶 硫辛酸 硫辛酸 氧化脱羧，酰基 载体，酮基载体 脱羧酶转酮基酶 B1 TPP 递磷酸基，递葡萄糖 或半乳糖 核苷二磷酸激酶 UDP焦磷酸化酶 尿苷焦磷酸 UDP 递CO2 羧化酶 生物素 羧化辅酶 促氢和氨基变位 几种变位酶 B12 钴维素 VB12辅酶 递一碳单位 与一碳基团代