第二章 酶学2013.zj.ppt

E+S P+ E ES 能量水平 反应过程 ?G ?E1 ?E2 酶（E）与底物（S）结合生成不稳定的中间物（ES），再分解成产物（P）并释放出酶，使反应沿一个低活化能的途径进行，降低反应所需活化能，所以能加快反应速度。 (一)锁 钥 学 说 二 酶为什么具有高度专一性 锁钥学说：(受到质疑，不能自圆其说) 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状. ( 二) 诱导契合学说 第五节 影响酶促反应速度的因素 是研究酶促反应速度以及各种条件下对酶反应速度的影响.又叫酶促反应动力学. 前提条件：当酶浓度﹝E﹞一定、其他条件不变。在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比。 底物浓度增大与速度的增加不成正比,呈正相关。 当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，为一水平直线。 一 底物浓度对酶促反应速度的影响 (一)V-S曲线 1913年，德国化学家Michaelis(米歇埃利斯）和Menten（门滕）根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。