[理学]酶化学A.ppt

第9章? 酶学概论; 一、? 酶研究的历史;酶研究的历史;二?? 酶是催化剂 ;2.酶作为生物催化剂的特性;酶催化剂的特点(续);酶催化剂的特点(续);3. 酶通过降低活化能提高反应速率;酶降低活化能的机制; 底物与酶的邻近效应与定向效应;酶中某些基团可使底物分子的敏感键中某些基团的电子云密度变化，产生电子张力，降低了底物的活化能 ①、酶从低活性形式转变为高活性形式，利于催化。 ②、底物形变，利于形成ES复合物。 ③、底物构象变化，过度态结构，大大降低活化能;溶菌酶催化特点; △G是判断一个过程能否自发进行的根据 △ G0，反应能自发进行，能做有用功。 △ G0，反应不能自发进行，必须供给能量。 △ G=0，反应处于平衡状态。;三、? 酶的化学本质及其组成; ? （一） 酶的化学组成;辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析或超过 滤除去。 （例如：NAD NADP） 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。不可 透析或超过滤除去（FAD）;全酶才有催化活性; 辅助因子;金属离子;某些维生素与辅酶;1、单体酶：由一条或多条共价相连的肽链组成的酶分子 牛胰RNase 124 a.a 单链 鸡卵清溶菌酶 129 a.a 单链 胰凝乳蛋白酶 三条肽链;2、寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶 亚基之间以非共价键结合。 ①含相同亚基的寡聚酶：苹果酸脱氢酶（鼠肝） 2个 ②含不同亚基的寡聚酶：乳酸脱氢酶 4个亚基 ★大多数寡聚酶是胞内酶，而胞外酶一般是单体酶。;3. 多酶复合体（multienzyme complex） ： 若干个功能相关的酶缔合形成的结构和功能实体。其中每一个酶催化一个反应，所有反应依次进行，构成一个代谢途径或代谢途径的一部分。有利于化学反应的进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。如：脂肪酸脱氢酶系、丙酮酸脱氢酶系 ; 4、 多酶融合体（多功能酶、串联酶）： 一条多肽链上含有两种或两种以上催化活性的酶，往往是基因融合的产物。生物进化中,外显子跳动产生的结果.有利于酶的协同作用,提高催化效率. 例如：糖原分解过程中的脱支酶;四、酶的命名与编号;系统命名;酶的国际系统分类法及编号（EC编号）;1.氧化还原酶类：催化氧化还原反应（最大的一类酶） 通式：AH2+B→BH2+A 其中：A为质子供体，B为质子受体 如：乳酸脱氢酶催化的反应： 乳酸＋NAD+→丙酮酸＋NADH2 2.转移酶类：催化底物之间基团的转移反应. 通式：AR+B→BR+A 其中：R为转移基团，R不为2H 如：己糖激酶、转氨酶、脂酰转移酶、糖基转移酶等;酶的国际分类;酶的国际分类;酶的国际分类;酶的国际命名;五、酶的专一性;（一）、酶的专一性类型;（2）相对专一性（relative specificity）; 2. 立体异构专一性 ;立体专一性在实践中的应用; 沙立度胺（反应停，thalidomide）事件，发生在20世纪60年代，欧洲用该药缓解妊娠妇女的孕吐反应。 R-(+)-和S-(-)-沙立度胺都有镇静作用，可用于缓解妊娠妇女的晨吐反应，因而我国仿制时将 其称为“反应停”。该药S-对 映体有致畸性，而R-对映体 无致畸性，但同样有镇静作 用，如当初将消旋体拆分， 单用R-对映体就可避免此畸 形惨祸。;(二)酶作用专一性假说; 认为酶与底物的结合处至少有三个点，而且只有一种情况是完全结合的形式。只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。;酶能区分从有机化学观点来看是属于对称分子中两个等 同的基团，只催化其中的一个基团，而不催化另一个。 ;3、诱导契合学说;Stereo views of yeast hexokinase;六、酶的活力测定与分离纯化; 酶的活力单位（U）（表示酶量多少）; 酶的比活力 Specific activity 定义：每毫克酶蛋白所具有的酶活力。 单位：U/mg蛋白质。 酶的比活力是分析酶的含量与纯度的重要指标。 比活力=活力U／mg蛋白 =总活力U/总蛋白mg;1. 化学反应的速率及其测定：测产物;2. 反应初速率的概念及其条件;（2）[S]远大于[E]: