[高等教育]生物化学绪论及第3章.ppt

生物化学Biochemistry 生物化学的定义与研究内容 生物体化学组成 新陈代谢 生物化学的发展简史Ⅰ 生物化学的发展简史Ⅱ 生物化学的发展简史Ⅲ 生物化学的发展简史Ⅳ 生物化学的发展简史Ⅴ 生物化学的发展简史Ⅵ 生物化学的发展简史Ⅶ 生物化学的发展简史Ⅷ 生物化学的发展简史Ⅸ Frederick Sanger 生物化学的发展简史Ⅹ 生物化学的研究技术和方法 第3章 氨基酸Amino acid 氨基酸的结构通式 氨基酸通过肽键连接 常见的蛋白质氨基酸Ⅰ 常见的蛋白质氨基酸氨基酸Ⅱ 常见的蛋白质Ⅲ 常见的蛋白质氨基酸Ⅳ 常见的蛋白质氨基酸Ⅴ 氨基酸按其R基的极性分类（pH7时） 不常见蛋白质氨基酸Ⅰ 不常见蛋白质氨基酸Ⅱ 不常见蛋白质氨基酸Ⅲ 不常见蛋白质氨基酸Ⅳ 非蛋白质氨基酸Ⅰ 非蛋白质氨基酸Ⅱ 非蛋白质氨基酸Ⅲ 非蛋白质氨基酸甲状腺素 氨基酸兼性离子 甘氨酸兼性离子的解离 甘氨酸的滴定曲线 Handerson-Hasselbalch公式 谷氨酸和赖氨酸的滴定曲线 谷氨酸的解离反应式和pI计算 赖氨酸的解离反应式和pI计算 部分氨基酸的解离常数和等电点 甘氨酸的氨基与甲醛的反应 氨基酸的甲醛滴定曲线 四、氨基酸的化学反应（一）α－氨基参加的反应1.与亚硝酸反应 2.与酰化试剂反应 其它酰基化试剂 3.烃基化反应与 DNFB 反应 3.烃基化反应与 PITC 反应 4.形成西佛碱反应 （二）α－羧基参加的反应1.成盐和成酯反应 2.成酰氯反应 3.叠氮反应 （三）α－氨基和α－羧基共同参加的反应1.与茚三酮反应 亚氨基酸与茚三酮反应的产物 2.成肽反应 （四）半胱氨酸巯基参加的反应1.与碘乙酸反应 2.与氮丙啶反应 3.与含汞化合物反应 4.与二硫硝基苯甲酸反应 5.两个巯基氧化成二硫键 6.蛋白质中二硫键的氧化和还原 7.蛋白质中二硫键的被DTT还原 氨基酸的相对构型 苏氨酸的4种光学异构体 芳香族氨基酸在pH6时的紫外吸收光谱 Lambert-Beer 定律 蛋白质的水解 逆流分溶原理 分溶曲线 分溶曲线与转移次数n的依数关系 柱层析装置 氨基酸的纸层析图谱和 Rf 值 摩尔吸收系数 定义为： 光通过1 Mol / L物质时1cm光径该物质对该波长光的吸收值。 （1）酸水解：用6 mol/L HCl或4 mol/L H2SO4回流20h左右可使蛋白质完全水解。酸水解不引起消旋作用，得到的是L-氨基酸。但色氨酸被完全破坏，丝氨酸和苏氨酸有一小部分被分解，同时天冬酰胺和谷氨酰胺的酰胺基被水解下来。 （2）碱水解：与5 mol/L NaOH共沸10～20h可使蛋白质完全水解。碱水解导致多数氨基酸破坏，并引起消旋作用，得到的是D-和L-氨基酸的混合物。碱水解引起精氨酸脱氨，生成鸟氨酸和尿素。但色氨酸是稳定的。 （3）酶水解：不同的蛋白酶有不同的切割特异性，需要几种酶共同作用才能使蛋白质完全水解。酶水解常用于产生肽段。 pK1 = 2.34 pI = 5.97 pK2 = 9.60 当[质子受体]=[质子供体]时 5.66 10.07（OH） 9.11 2.20 酪氨酸 5.02 8.33（SH） 10.78 1.71 半胱氨酸 7.59 6.00（咪唑基） 9.17 1.82 组氨酸 9.74 10.53（εNH3+） 8.95 2.18 赖氨酸 10.76 12.48（胍基） 9.04 2.17 精氨酸 3.22 4.25（γCOOH） 9.67 2.19 谷氨酸 2.97 3.86（βCOOH） 9.82 2.09 天冬氨酸 pI R基pKa -NH3+pKa -COOHpKa 氨基酸 室温 （氨基酸定量） 苄氧甲酰氯 苄氧甲酰氨基酸 （保护氨基） （氨基酸鉴定） （氨基酸鉴定） （酶与底物过渡态中间物的结合方式之一） （用于甲醛滴定） （保护羧基） （活化羧基） （活化羧基） （氨基酸定量测定） 紫色 亮黄色 （环状二肽） （标记巯基） （为胰蛋白酶水解肽链提供一个新位点） （蛋白质结晶时制备重原子衍生物） 对氯汞苯甲酸 （巯基定量测定） （蛋白质形成二、三级结构时） （蛋白质结构研究） （蛋白质结构研究） * 生物化学是生命的化学，它是研究生物机体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。生物体由哪些物质组成？它们的结构和性质如何？它们之间是如何转变的？它们有什么功能？它们是如何发挥作用的？这些都是生物化学研究的内容。 水 糖类 脂类 蛋白质 核酸 无机盐 小分子有机物 在生命过程中，机体不断地从外界环境中吸收各种物质，这些物质在体内发生了各种化学变化，同时