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《酶学》课程教学大纲 课程名称： 酶学 课程类型: 必修课 总 学 时： 45 讲课学时： 45 学分：2.5 适用对象: 生物技术专业 先修课程：有机化学，生物化学 一、课程性质、目的和任务 酶学是研究酶生物催化剂的一门理论性科学，是生物化学的分支学科。其主要阐述酶分子的组成、结构、性质、功能、生物合成及其调节等方面的基本理论与基本知识。它在研究酶的性质、作用机制的基础上着重探讨酶的催化功能问题，旨在对酶的动力学特性进行详细的分析。酶作为一种主要的工业催化剂，势必对工业生产的发展模式、发展形态产生深远的影响，酶学是酶工程的理论基础，指导酶工程研究内容向分子水平的拓展，也势必对基因工程等生命前沿学科的发展产生不可估量的影响。 二、教学基本要求 通过本课程的教学，要使学生系统地掌握酶的组成、结构、性质、功能、生物合成及调节等方面基本理论与知识，特别是酶的结构与功能关系，酶的催化机制，酶催化动力学等。 三、教学内容及要求 教学内容 教学要求 1、绪论 酶的基本概念与发展历史； 酶的基础内容：酶催化作用特点,酶的分类与命名等；酶活定义问题，酶的活力测定方法； 酶蛋白的分离纯化方法（层析、电泳等的应用及蛋白酶纯化过程）； 对酶及酶学发展的再认识：生物催化剂概念的认识；生物催化分子的进化与生命起源；催化研究在生物技术中的体现：结构、机制与调节。 了解酶的基本概念与发展历史，生物催化分子的进化与生命起源及生物催化剂概念的认识；熟悉酶催化作用特点,酶的分类与命名等酶的基础内容，掌握酶蛋白的分离纯化方法（层析、电泳等的应用及蛋白酶纯化过程） 2、酶的结构与功能 酶的化学本质与化学组成：蛋白酶的氨基酸类别及组成；核酸类酶的组成； 酶的化学结构（一维结构）与酶的空间结构（多维结构）的关系； 酶的活性中心特征与鉴定:概念，活性中心一级结构与立体结构； 酶的结构与催化功能的关系：一、二、三、四级结构与催化功能关系；辅因子与催化功能关系； 酶的分子修饰方法学及影响：氨基酸或核苷酸置换修饰；大分子修饰；侧链分子典型基团修饰；物理修饰；分子修饰过程描述及影响结果 了解酶的化学本质与化学组成，酶的化学结构（一维结构）与酶的空间结构（多维结构）的关系；熟悉酶的空间结构特征，酶的活性中心特征与鉴定；掌握认识一、二、三、四级结构与催化功能关系；辅因子与催化功能关系；掌握酶的分子修饰方法学及对酶活性质等的影响 3、酶的催化反应机制 酶催化中作贡献的主要因素； 酶催化机制主要内容：趋向与定向效应,构象变化效应；酸碱催化效应（催化形式与催化基团）；共价催化机制（亲核催化与亲电催化）；微环境对酶催化的效应（微环境的形成原理及对酶催化过程的影响）； 核酸类酶的催化机制：RNA的自我剪接机制,RNA的自我剪切机制； 酶作用机制的研究方法与实验手段：动力学研究；X射线晶体方法学；中间产物检测手段；氨基酸侧链修饰方法的应用等 了解酶催化中作贡献的主要因素，熟悉核酸类酶的催化机制（RNA的自我剪接机制,RNA的自我剪切机制）；酶作用机制的研究方法与实验手段；掌握酶催化机制主要内容，包括趋向与定向效应,构象变化效应；酸碱催化效应（催化形式与催化基团）；共价催化机制（亲核催化与亲电催化）；微环境对酶催化的效应（微环境的形成原理及对酶催化过程的影响） 4、酶催化反应动力学 单底物反应动力学：快速平衡假设与稳态法对速度方程的推导；米氏方程的讨论；酶促反应分析中的作图法（L-B法及其它线性作图法）；米氏方程的积分及意义；酶促反应稳态前动力学（快反应技术、停流法、弛豫法的应用）等； 抑制作用动力学： 1,不可逆抑制作用：非专一性的不可逆抑制作用（类型、抑制剂代表及在酶分子必需基团性质与数目判断中的应用）；专一性的不可逆抑制作用（Ks型与Kcat型的区别与作用特征）； 2、可逆抑制动力学：K-A法基本推导过程； 可逆抑制作用内容：①类型、抑制过程及特征（竞争性抑制作用；非竞争性抑制作用；反竞争性抑制作用；线性混合性抑制作用；底物抑制作用）②抑制动力学推导（快速平衡与稳态法）③抑制参数Ki求解的作图法（二次作图法、Dixon作图法等）； 多底物酶促反应动力学：表达方法与命名规则；双底物反应恒态动力学中King-Altman方法推导速度方程（注意封闭圈问题）；双底物酶促反应类型有①形成三元复合物的有序顺序反应（系统速度方程与动力学常数求解）；②形成三元复合物的随机顺序反应（系统速度方程与动力学常数求解）；③不形成三元复合物的乒乓反应机制（系统速度方程与动力学常数求解）；多底物酶促反应一般方程与动力学常数求解：①Alberty方程（双到数作图，分底物饱和与半饱和）； ②Dalziel方程表达式（二次作图法求解￠0,￠A,￠B￠AB）；多底物酶促反应机制的