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酶 化 学;§1.1 酶的生物学意义; 酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生物催化剂;催化反应的活化能;例： 2H2O2→2H2O+O2 ;2.反应条件温和：常温常压下即可进行，生理pH及温度; ;立体异构专一性：当底物具有立体异构体时，酶只能作用 于其中的一种; 酶能区分从有机化学观点来看是属于对称分子中两个等 同的基团，只催化其中的一个基团，而不催化另一个 ; 例如： 在脱氢酶催化下，底物与NAD+之间发生氢的转移也有严 格的立体异构专一性，对尼克酰胺环中的C4上的氢具有 选择性，如酵母醇脱氢酶在催化时，辅酶的尼克酰胺环 C4上只有一侧可以加氢或脱氢，另一侧则不被作用;4.可调性：如酶浓度的调节、激素调节、反馈调节、抑制 剂和激活剂的调节、别构调节、酶的共价修饰 调节、酶原活化等 5. 酶易失活：强酸、强碱、高温、多种抑制剂;关于酶作用专一性的几种假说 ;2、诱导契合学说（induced-fit theory） ;§2 酶的化学本质 ; 20世纪80年代发现某些RNA有催化活性，还有一些抗体也有催化活性，甚至有些DNA也有催化活性，使酶是蛋白质的传统概念受到很大冲击;§2.2 某些RNA有催化活性 1982年美国T. Cech等人发现四膜虫的rRNA前体能在完全 没有蛋白质的情况下进行自我加工，发现RNA有催化活性 ; 1983年美国S.Altman等研究RNaseP（由20%蛋白质和80%的RNA组成），发现RNaseP中的RNA可催化E. coli tRNA的前体加工。 ; Cech和Altman各自独立地发现了RNA的催化活性，并命名这一类酶为ribozyme(核酶)，2人共同获1989年诺贝尔化学奖;§2.3 酶的化学组成;? 单体酶（monomeric enzyme) 仅有一条具有活性部位的多肽链，全部参与水解反应 ? 寡聚酶 (oligomeric enzyme) 由几个或多个亚基组成，亚基牢固地联在一起，单个 亚基没有催化活性，亚基之间以非共价键结合 ? 多酶复合物 (multienzyme system) 几个酶镶嵌而成的复合物，这些酶催化将底物转化为产物的一系列顺序反应;§3 酶的分类与命名;系统命名法 1961年国际酶学会议提出了酶的系统命名法。规定应标明酶的底物及反应类型，两个底物间用冒号隔开，如果一个底物是水时，水可省略 ; 1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee, EC）根据酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类,在这六大类里，又各自分为若干亚类，亚类下又分小组 亚类的划分标准： 氧化还原酶 是电子供体类型 转移酶 是被转移基团的形状 水解酶 是被水解的键的类型 裂合酶 是被裂解的键的类型 异构酶 是异构作用的类型 合成酶 是生成的键的类型 ;酶的系统分类法及编号 ;酶的分类;（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应;（2）氧化酶类;（3）过氧化物酶;转移酶类(Transferase)： 催化化合物中某些基团的转移，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上;水解酶类(Hydrolase)： 催化加水分解作用，主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等;C—N键;例2：L-组氨酸裂合酶催化非氧化性、非水解性的脱氨反应;异构酶(Isomerase)： 催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程;合成酶类(Synthetase) or 连接酶(Ligase)： 能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应，这类反应必须与ATP分解反应相互偶联;(7) 核酸酶（催化核酸） Ribozyme 核酸酶是唯一的非蛋白酶,它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应;四、酶的分离和纯化; 酶的分离纯化 酶的分离、纯化需要注意的几点是： 尽可能在低温操作(0～4℃) 在分离提纯过程中，不能剧烈搅拌 提纯溶剂中加一些保护剂，如少量EDTA、β-巯基乙醇 在分离提纯过程中要不断测定酶活力和蛋白质浓度， 从而求得比活力，还要计算总活力; 酶分离纯化中的几个概念 酶活力： 指酶催化一定化学反应的能