第03章 酶67869.pptVIP

第 三 章 酶 酶的概念 目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶（脱氧核酶） 第一节酶的分子结构The Molecular Structure and Function of Enzyme  一、 酶的分子组成 结合酶 (conjugated enzyme) 二、酶的活性中心与必需基团 活性中心内的必需基团 四、 同工酶 第二节 酶促反应的特点The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction 酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。 一、酶促反应具有极高的效率 一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。 根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型： 绝对特异性(absolute specificity)：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。 相对特异性(relative specificity)：作用于一类化合物或一种化学键。 立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立体异构体中的一种。 第三节 酶促反应的机理 第三节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction 概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。 一、底物浓度对反应速度的影响 米－曼氏方程式 中间产物 Km与Vmax的意义 Km值 ① Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。 ② 意义： a) Km是酶的特征性常数之一； b) Km可近似表示酶对底物的亲和力； c) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 Ｋm值与Ｖmax值的测定 双倒数作图法(double reciprocal plot)，又称为 林-贝氏(Lineweaver- Burk)作图法 二、酶浓度对反应速度的影响 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。 关系式为：V = K3 [E] 三、温度对反应速度的影响 双重影响 温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低 。 五、抑制剂对反应速度的影响 酶的抑制剂(inhibitor) 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白 变性的物质称为酶的抑制剂。 (一) 不可逆性抑制作用 * 概念 抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。 * 举例 有机磷化合物 ?? 羟基酶 解毒 -- -- -- 解磷定(PAM) 重金属离子及砷化合物 ?? 巯基酶 解毒 -- -- -- 二巯基丙醇(BAL) （二） 可逆性抑制作用 * 概念 抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。 １. 竞争性抑制作用 定义 抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。 2. 非竞争性抑制 * 反应模式 ３. 反竞争性抑制 * 反应模式 六、激活剂对反应速度的影响 激活剂(activator) 使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。 ? 必需激活剂 (essential activator) ? 非必需激活剂 (non-essential activator) 第 五 节 调 节 酶 The Regulation of Enzyme 变构酶 变构效应剂 (allosteric effector) 酶的共价修饰调节 共价修饰(covalent modification) 在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。 随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。 [S] V Vmax 目 录 当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应 [S] V Vmax 目 录 酶促反应模式——中间产物学说 E + S k1 k2 k3 ES E + P ※1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式。 [S]：底物浓度