(精选)食品生物化学第3章 蛋白质课件.ppt

全β－结构 富含金属二硫键结构 球状蛋白三维结构的特点 含有多种二级结构元件； 三维结构具有明显的折叠层次：二级结构→超二级结构→结构域； 是紧密的球状或椭球状实体； 疏水侧链藏在分子内，亲水侧链暴露在分子表面； 表面有一个空穴。 四、蛋白质的结构 一级结构 二级结构 超二级结构 三级结构 四级结构 三级结构 β-折叠 β-转角 无规则卷曲 空穴 蛋白质的三级结构(Tertiary Structure)是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括 主链和侧链构象在内的 特征三维结构。 维系这种特定结构的力主 要有氢键、疏水键、离子 键和范德华力等。尤其是 疏水键，在蛋白质三级结 构中起着重要作用。 抹香鲸肌红蛋白（Myoglobin）的三级结构 四、蛋白质的结构 一级结构 二级结构 超二级结构 三级结构 四级结构 四级结构 四级结构是指两条或多条具有三级结构的多肽链按一定的空间排列方式、通过非共价键缔合在一起形成的蛋白质大分子，通常称为寡聚蛋白。 许多蛋白质是由两个或两个以上独立的三级结构通过非共 价键结合成的多聚体，称为寡聚蛋白。 寡聚蛋白中的每个独立三级结构单元称为亚基。蛋白质的四级结构是指亚基的种类、数量以及各个亚基在寡聚蛋白质中的空间排布和亚基间的相互作用。 一般来说亚基不具有生物活性，即使有也很小，只有当这些亚基聚合成一个完整的蛋白质分子后，才具有生物活性。 维持蛋白质构象的化学键 维持蛋白质 构象的化学键 氢键、离子键（盐键）、疏水键、范德华力 二硫键、配位键 蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的变性 蛋白质的变构效应 蛋白质的变性 当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，使其分子内部原有的高级构象发生变化时，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化，这种现象称为变性作用（denaturation）。 蛋白质的变性作用如果不过于剧烈，则是一种可逆过程，变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象成为复性（renaturation）。 蛋白质变性，常有下列现象出现： 生物活性的丧失：是蛋白质变性的主要特征。如：酶、抗原与抗体等。 侧链基团的暴露； 物化性质的改变：溶解度、粘度等。 生化性质的改变：分子结构伸展松散，易于被蛋白水解酶分解，这也是熟食易于消化的道理。 变性的因素 物理因素: 加热、紫外线、X-射线、超声波等。 化学因素: 酸、碱、有机溶剂、蛋白变性剂（尿素、盐酸胍）、重金属盐等。 核糖核酸酶变性与复性作用 蛋白质的变构效应 血红蛋白的变构现象  血红蛋白是一个四聚体蛋白质，具有氧合功能，可在血液中运输氧。研究发现，脱氧血红蛋白与氧的亲和力很低，不易与氧结合。一旦血红蛋白分子中的一个亚基与O2结合，就会引起该亚基构象发生改变，并引起其它三个亚基的构象相继发生变化，使它们易于和氧结合，说明变化后的构象最适合与氧结合。 结论：只有当蛋白质以特定的适当空间构象存在时才具有生物活性。 变构效应，也称别构效应（allosteric effect）：某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。 影响蛋白质活性的物质称为别构配体或别构效应物。 该物质作用于蛋白质的某些部位而发生的相互影响称为协同性。 抑制蛋白质活力的现象称为负协同性，该物质称为负效应物。 增加活力的现象称为正协同性，该物质称为正效应物。 受别构效应调节的蛋白质称为别构蛋白质，如果是酶，则称为别构酶。 蛋白质的构象：蛋白质分子中各原子和基团在三维空间所构成的特定空间结构。P70 具有生物功能的完整蛋白质必定具有三级结构或四级结构。 二级结构 指肽链的主链在空间盘曲、折叠所形成的构象。 不涉及侧链基团的空间排布。 早在20世纪30年代，Pauling和Corey就开始有X-射线衍射方法研究了氨基酸和肽的结构，他们得到了重要的结论: (1) 肽键的键长介于C-N单键和双键之间，具有部分双键的性质， 不能自由旋转。 (2) 肽键中的四个原子和它相邻的两个α-碳原子处于同一平面，形成了酰胺平面，也称肽键平面。 (3) 在酰胺平面中C=0与N-H呈反式。 多肽链的主链由许多酰胺平面组成，平面之间以α碳原子相隔。 Cα-C键和Cα-N键是单键，可以自由旋转，其中Cα-C键旋转的角度称ψ，Cα-N键旋转的角度称φ。 ψ和φ这一对两面角决定了相邻两个