生物大分子（蛋白质、核酸和酶）的结构与功能.ppt

2.无规卷曲( random coil ) : 无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。 （五）模体 在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体(motif)。 钙结合蛋白中结合钙离子的模体 锌指结构 （六）氨基酸残基的侧链对二级结构形成的影响 蛋白质二级结构是以一级结构为基础的。一段肽链其氨基酸残基的侧链适合形成?-螺旋或β-折叠，它就会出现相应的二级结构。 1.多个酸性氨基酸或碱性氨基酸在同一肽 段内?影响α-螺旋的形成。 2.Asn、Leu的侧链很大?影响α-螺旋的形成。 3.Pro使α-螺旋中断。 4.氨基酸残基的侧链小的肽段才能互相靠 近，有利于β-折叠的形成。 三、蛋白质的三级结构 疏水键、离子键、氢键和 Van der Waals力等。 主要的化学键 蛋白质的三级结构(tertiary structure)是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。 （一） 定义 目 录 肌红蛋白 (Mb) 纤连蛋白分子的结构域 （二）结构域 大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行使其功能，称为结构域(domain) 。 （三）分子伴侣 分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象，或形成四级结构。 * 可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合，随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。 * 也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。 * 在蛋白质分子折叠过程中，对二硫键的正确形成起了重要的作用。 亚基之间的结合力主要是疏水作用，其次是氢键和离子键。 四、蛋白质的四级结构 蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构(quaternary structure) 。 有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基 (subunit)。 同二聚体(homodimer): 两个亚基相同 异二聚体（heterodimer）: 两个亚基不同。 ?1 ?2 ?2 ?1 N C N C 血红蛋白的四级结构 成人血红蛋白由2条?链和2条?链组成,各亚基分别含一个血红素. 五、蛋白质组(proteome)与 蛋白质组学(proteomics) 蛋白质组：一个组织或一个细胞中基因组所表达的全部蛋白质，或在特定条件下，一个细胞内所存在的所有蛋白质。 　　基因组：代表一个生物细胞内的全部基因和染色体的核苷酸组成。同一个体的所有体细胞均具有均一的基因组，不受机体状态的影响。 　　组织器官的蛋白质组具有多样性、多变性和可调节性，具有不同时、空的差异和深受机体内、外条件的影响。 一、概念 1、不能从基因组简单地推导出一个细胞的蛋白质组组成。这是因为：细胞不是对所有的基因同时表达；表达的基因因为表达的mRNA不同，可以翻译出不同的蛋白质；同一蛋白质前体经不同的剪接表现出不同的蛋白质；同一种蛋白质在不同的代谢调节条件下可以表现出不同的构象和不同的修饰。 2、同一个体的不同发育期中因基因的开关，同一组织或细胞中的蛋白质组组成不同； 3、不同的生理状况不同的基因表达出不同的蛋白质组组成； 4、不同的病理条件下不同的基因开放而表达出不同的蛋白质组； 5、环境因素均可影响细胞内蛋白质组的组成。 蛋白质组学： 　　研究和阐述在不同条件下，蛋白质组中全部蛋白质的结构、性质与功能，影响因素及其相互联系。 某种生理功能的蛋白质组学（functional proteomics） 结构蛋白质组学(structural proteomics) 亚细胞结构的蛋白质组学(subcellular proteomics) 各种疾病的蛋白质组学（disease proteomics） 等等 二、蛋白质组学研究技术平台 依赖于2D、MS新技术的发明和蛋白质组信息学的发展。 分离样品中的蛋白质 蛋白质点的定位和切取 蛋白质点的质谱分析 等电聚焦 ( IEF ) pH3.0 pH10.0 第一相IEF 按pI进行分离 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳 （SDS） 电泳走向 第二相SDS按分子大小分离 pH3.0 pH10.0 ? + ? + 　　　　　重点内容： 1、重要名词：isoelectric point；motifs；domain; subunit； 2、结构层次 元素组成：C、H、O、N（16%）、S 结构单位：20种L-α氨基