[工学]蛋白质修饰与非放射标记.ppt

2. 化学修饰数据的分析 A. 化学修饰的时间进程分析：了解修饰残基的性质和数目，与生物活性的关系等 B. 确定必需基团的性质和数目：蛋白质生物活力与必须基团的定量关系: ＷＪRay方法(JBC, 1961, 236:1973): 比较一级反应动力学常数来确定必需基团的性质和数目; 邹氏作图法(1962年)（参见陶慰孙等，蛋白质分子基础，高等教育出版社（第二版〕: P130-133）:　应用统计方法来确定必需基团的性质和数目－－更具普遍意义． Thanks! Ser: +NH3-CH(COO-)-CH2-OH 第三节 蛋白质肽链的交联 交联剂：双功能试剂 一. 设计选择交联剂的因素 1 . 反应专一性 2. 交联距离 3. 可裂解性 4. 反应活性部位 二. 交联剂类型 1. 同型双功能试剂 2. 异型双功能试剂 3. 可被光活化的试剂 三. 交联剂的应用 交联反应有助于通过接近效应研究蛋白质的折叠，或用来测定蛋白质亚基的量。 第四节 蛋白质的亲和标记 亲和标记: 是利用酶和底物的亲和性，使用与酶底物类似的修饰剂，对酶活性部位上的氨基酸残基进行共价标记。 * 第六章 蛋白质分子修饰非放射性标记 主要参考书：陶慰孙等，蛋白质分子基础，高等教育出版社（第二版〕: P121-158 蛋白质分子化学修饰的目的： 提高蛋白质分子的特异性(如荧光性、放射性)和专