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郑重声明：此答案仅为个人观点，非标准答案。仅供参考！！！ 酶学习题答案 1，酶以及酶工程的概念，酶与其他无机或有机催化剂相比较，具有什么特点？ 酶：酶是生物体内一类具有催化活性和特殊空间构象的生物大分子物质，包括蛋白质和核酸等。 酶工程：又称酶技术。是酶学和工程学相互结合渗透发展形成的，以应用为目的，研发新酶并生产，分离和纯化，包括酶的固定化，酶反应器及酶的分子设计等。 酶是一种催化剂，但酶与其他的无机或有机催化剂相比，具有以下特点： （1）催化效率高：酶催化时所需活化能低，催化效率比无机催化剂高。 （2）高度专一性：一般来说，一种酶只能作用于一种或一类物质。 （3）温和的作用条件：酶可在常温，常压和温和的酸碱度条件下进行催化反应。 （4）容易控制酶的反应：酶对反应条件极为敏感，可以简单地用调节PH，温度或添加抑制剂等方法来控制酶反应的进行。 （5）酶的来源广泛 2， 请描述Ribozyme（核酶）的发现以及意义。 发现：核酶是美国科学家Cech和Altman发现的具有酶的特异性催化功能的一类RNA。20世纪80年代,美国科学家Cech等人在研究四膜虫RNA时,首次发现rRNA中Ⅰ型内含子具有自我剪接功能.随后,Altman和Pace以及Cech几个实验室又陆续发现了真正的RNA催化剂,其中L19RNA和核糖核酸酶P的RNA组分是两个最具有说服力的例子. 意义：（1）打破了生物催化剂只有蛋白质一家的传统观念。 （2）给生命起源和演变提供一个新的线索。 3，请详实的描述酶的化学本质。 酶的化学本质是蛋白质。因为： （1）酶是高分子胶体物质，一般不能通过半透膜。 （2）酶是两性电解质，溶于水，在等电点易沉淀，酶在电场中能像其他蛋白质一样泳动。 （3）导致蛋白质变性的因素，如紫外线，热，表面活性剂，重金属，蛋白质沉淀剂等，都能使酶失效。 （4）酶能被蛋白酶水解而丧失活性。 （5）对高度纯化和结晶的酶进行一级结构分析，结果表明酶是蛋白质。 4，什么是酶的活性中心？组成活性中心的重要化学基团有哪些氨基酸？ 酶的活性中心：酶蛋白上只有少数氨基酸残基参与酶对底物的结合和催化，这些相关氨基酸残基在空间上比较靠近，形成一个与酶显示活性直接有关的区域，称为酶的活性中心。 8种高频率氨基酸：丝氨酸，组氨酸，胱氨酸，酪氨酸，色氨酸，天冬氨酸，谷氨酸，赖氨酸。 5，酶的一级结构，二级结构，三级结构和四级结构的概念，酶的四级结构与催化功能的关系？ 一级结构： 二级结构： 三级结构： 四级结构： 四级结构与催化功能的关系：具有四级结构的酶，按其功能可分为两类，一类与催化作用有关，另一类与代谢调节关系密切。 与催化作用有关的酶，由数个相同的亚基组成，每个亚基都有一个活性中心。四级结构完整时，酶的催化功能才会充分发挥出来。当四级结构被破坏时，亚基被分离，若采用的分离方法适当，被分离的亚基仍保留着各自的催化功能。 与代谢调节有关的酶，其组成亚基中，有的亚基具有调节中心，而调节中心可分为激活中心和抑制中心，使酶的活性受到激活或者抑制。从而调节酶反应的速度和代谢过程。 6，酶作用的专一性机制有哪些？酶作用的高效机制有哪些？ 专一性机制 （1）锁钥学说：酶与底物结合时，酶活性中心的结构与底物的结构必须吻合，它们如同锁和钥匙一般，非常配合地结合形成中间复合物，当这种中间复合物形成时，会促进底物结构发生某些化学变化，变形而断裂，而转变为产物。此观点的缺点在于认为酶的结构是刚性的，若如此，就难以解释一个酶可以催化正逆两个反应，因产物的形状，构象和底物完全不同。 （2）诱导契合学说：酶分子的构象与底物原来并非恰当吻合，只有底物分子与酶分子相碰时，才可以诱导后者的构象变得能和底物配合，然后才结合成中间复合物，进而引起底物分子发生相应的化学变化。此学说的局限性，不是酶的底物或酶的抑制物，不能诱导酶分子的构象发生变化，或即使有少许变化，也不能使酶分子与有关催化基团处于互补契合位置，而实际上，大于底物或小于底物的类似物亦能诱导酶分子的构象发生变化。 （3）过渡态学说：酶的作用专一性既寓于酶与底物的结合，也寓于酶对底物的催化，酶与底物的结合不仅促成了结合基团和催化基团的正确取位，同时也为下一步酶对底物的催化做了准备。 高效性机制 （1）邻近效应和定向效应 邻近效应：底物是和酶的活性中心相结合的，而活性中心是酶分子表面一个有限的区域，底物在活性中心这个有限的区域内相互趋向，这就是临近效应。 定向效应：当底物和酶的活性中心结合时，可诱导酶蛋白的构象变化，使底物和酶的活性中心更好地互补，并使底物有正确的定向，底物的反应基团更趋近酶的催化基团，因此提出了定向效应。 （2）酸碱催化 酸碱催化是通过瞬时地向反应物提供质子或从反应物接受质子以