蛋白质的结构与功能(Structure and Function of Protein).ppt

天然状态，有催化活性 尿素、 β-巯基乙醇 去除尿素、 β-巯基乙醇 非折叠状态，无活性 （二）一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能 一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。 ──────────────────────── 氨基酸残基序号 胰岛素 ───────────── A5 A6 A10 A30 ──────────────────────── 人 Thr Ser Ile Thr 猪 Thr Ser Ile Ala 狗 Thr Ser Ile Ala 兔 Thr Gly Ile Ser 牛 Ala Gly Val Ala 羊 Ala Ser Val Ala 马 Thr Ser Ile Ala ──────────────────────── （三）氨基酸序列提供重要的生物进化信息 一些广泛存在于生物界的蛋白质如细胞色素(cytochrome C)，比较它们的一级结构，可以帮助了解物种进化间的关系。 （四）重要蛋白质的氨基酸序列改变可引起疾病 例：镰刀形红细胞贫血 N-val · his · leu · thr · pro · glu · glu · · · · ·C(146) HbS β 肽链 HbA β 肽 链 N-val · his · leu · thr · pro · val · glu · · · · ·C(146) 这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为“分子病”。 肌红蛋白/血红蛋白含有血红素辅基 血红素结构 二、蛋白质的功能依赖特定空间结构 （一）血红蛋白亚基与肌红蛋白结构相似 肌红蛋白(myoglobin，Mb) 肌红蛋白是一个只有三级结构的单链蛋白质，有8段α-螺旋结构。 血红素分子中的两个丙酸侧链以离子键形式与肽链中的两个碱性氨基酸侧链上的正电荷相连，加之肽链中的F8组氨酸残基还与Fe2+形成配位结合，所以血红素辅基与蛋白质部分稳定结合。 血红蛋白(hemoglobin，Hb) 血红蛋白具有4个亚基组成的四级结构，每个亚基可结合1个血红素并携带1分子氧。 Hb亚基之间通过8对盐键，使4个亚基紧密结合而形成亲水的球状蛋白。 脱氧Hb亚基间和亚基内的盐键 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 （二）血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合 肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity) 如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity) ?-螺旋 (? -helix) ?-折叠 (?-pleated sheet) ?-转角 (?-turn) 无规卷曲 (random coil) 蛋白质二级结构 主要的化学键：氢键 （一）参与肽键形成的6个原子在同一平面上 参与肽键的6个原子C?1、C、O、N、H、C?2位于同一平面，C?1和C?2在平面上所处的位置为反式(trans)构型，此同一平面上的6个原子构成了所谓的肽单元 (peptide unit) 。 ?-螺旋 (? -helix) ?-折叠 (?-pleated sheet) ?-转角 (?-turn) 无规卷曲 (random coil) 蛋白质二级结构 （二）α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构 莱纳斯·卡尔·鲍林 莱纳斯·卡尔·鲍林（Linus Carl Pauling，1901.2.28-1994.8.19.），美国著名化学家、量子化学和结构生物学的先驱者之一。1954年因