生物化学 第二章　蛋白质.pptVIP

五　蛋白质与基因的关系 蛋白质的合成以mRNA为模板，mRNA由基因转录生成。 　　　蛋白质＝基因？ 一、蛋白质AA的结构特点 1、除Pro为α-亚AA外，其余氨基酸均为α-AA。 2、α-碳原子上均有一个氨基和一个羧基。 3、除Gly外，其余氨基酸都有一个不对称碳原子，有旋光性。 4、除Gly外，其余蛋白质AA都是L型AA。 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 氨基酸的结构 AA的结构总结： 含S的AA： Met, Cys 含苯环的AA： Phe, Tyr, Trp 含羟基的AA： Ser, Thr, Tyr 第二十一种AA 1996年，发现第21种天然氨基酸 　硒半胱氨酸 （硒代半胱氨酸） 三、氨基酸的理化性质 4、其它反应 成脂反应、成盐反应 成肽反应 短肽在晶体和水溶液中也是以偶极离子形式存在。 肽的酸碱性质主要取决于Ｎ端α－ＮＨ２和Ｃ端α－COOH以及侧链Ｒ上可解离的基团。 在长肽或蛋白质中，可解离的基团主要是侧链基团。 肽的性质 二、蛋白质一级结构的测定 1、样品预处理：样品须纯化，测分子量，加入含巯基乙醇的高浓度尿素溶液，使Pr分子中的二硫键和非共价键断开。 2、测定AA组成：样品用6mol/LHCl在110oC水解24h，再用AA自动分析仪进行测定。 3、肽链末端AA的测定：用Sanger反应或Edman反应测定N-末端AA；用羧肽酶测定C-末端AA。 二、蛋白质的二级结构 二级结构：多肽链主链本身通过氢键按一定方向盘绕、折叠而形成的构象。 （一）构型、构象 构型：指不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。如D-构型，L-构型。构型的转变必定伴随着共价键的断裂和重组。 构象的改变不需要共价键的断裂，只需要单键旋转方向或角度改变即可。 构象：指相同构型的化合物中，与碳原子相连的原子或取代基团在单键旋转时形成的相对空间排布。 实际上一个天然的蛋白质多肽链在一定条件下，只有一种或很少几种构象，而且相当稳定,这是因为: 在肽链的主链中，只有C?-N1(φ), C? -C2(ψ)是单键,可以自由旋转，所以多肽链可以形成特定的构象。 （2）主链上还有侧链，其大小及带电情况不同。它们在单链旋转时产生空间位阻和静电效应，制约着大量的构象形成。 （1）主链上三分之一是肽键，具双键性质不能旋转。 自由回转 β转角 （二）蛋白质二级结构的类型 β折叠片 ?螺旋 a、肽链中的肽平面绕C相继旋转一定角度形成?螺旋。每隔3.6个氨基酸残基,螺旋上升一圈; 每圈间距0.54nm。 1、 ? -螺旋结构的主要特征如下: b、相邻螺圈之间形成氢键 O·······（氢键）·······H -C-（NH-CH-CO）3-N- R (a) 理 想 的 右 ? 螺 旋 。 虚 线 代 表 氢 键 绿 色：C 蓝 色：N 红 色：O 。 此 (b) 右 ? 螺 旋 。 (c) 左? 螺 旋 。 C、天然蛋白质大部分为右手螺旋； ?? （1） 多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸残基, 不能形成稳定的α—螺旋。如多聚Lys、多聚Glu。 （2） Pro（脯氨酸）中止α—螺旋。 （3） R基较小，且不带电荷的氨基酸利于α—螺旋的形成。 R侧链对α—螺旋的影响 2、蛋白质的β折叠结构 如图3-11 H键连接,锯齿状的片层结构 ? -螺旋 β-折叠 卷曲的棒状结构 几乎是完全伸展  的片层结构 链内氢键 链间氢键 大多数是右手? -螺旋 平行式和反平行式 β折叠结构与? -螺旋结构相比有如下特点: β-转角也叫做β-回折, 即肽链回折180°,使得AA残基的 -C=O与第四个AA残基的-N-H形成氢键。 3、β-转角 O·······（氢键）·······H -C1-（NH-CH-CO）2-N-c4 R 4、无规则卷曲: 指没有一定规律的松散结构。 作用力弱 维持蛋白质二级结构的作用力是？ 　　　　　　　氢键 三、蛋白质的超二级结构和结构域 超二级结构：多肽链上相邻的构象单元组合在一起。，形成有规则的、在空间上能辨认结构组合体。 如： ?螺旋-β转角- ?螺旋， β折叠- ?螺旋-