卵白纤维化微观机理的红外光谱研究.pdfVIP

  Classified Index: COAD:10075 U.D.C No A Dissertation for the Degree of M. Science Protein Fibrillation Mechanism by Infrared Spectroscopy Candidate: Zou Ye Supervisor: Prof. Ma Gang Academic Degree Applied for: Master of Science Specialty: Physical Chemistry University: Hebei University Date of Oral Examination: June, 2014           摘  要  摘 要 卵清溶菌酶是一个在蛋白纤维化研究中广为应用的一个模型蛋白。本论 文中，我们旨在使用傅里叶变换红外光谱技术来获得溶菌酶纤维化过程中聚 集体的新的结构信息。我们发现卵清溶菌酶溶液在不同温度下可以形成两种 不同的聚集体。具有平行β-折叠结构的纤维状聚集体在高温下形成，而具有 反平行 β-折叠结构的非纤维聚集体在室温下形成的。通过对纤维化和多聚 化两个过程相互关系的研究，我们进一步发现这两种 β-折叠聚集体是由同 一种易于聚集的溶菌酶水解多肽片段形成。此外，我们还应用变温红外研究 了溶菌酶体系非纤维多聚体的温度稳定性，发现此聚集体在高温下不稳定， 从而论证了此聚集体是与纤维形成无关的非路径上中间体。本研究中我们还 对溶菌酶纤维化体系和与疾病相关的 Amyloid- β 和 α-synuclein 纤维化体系 的差异进行了讨论。 关键词 淀粉样蛋白 淀粉样纤维 多聚体 变温红外光谱 I  Abstract Abstract Hen egg white lysozyme (HEWL) is widely used as a model protein for amyloid research. In this study, we aim to use Fourier transform infrared (FTIR) spectroscopy to gain new structural insights into amyloid formation of HEWL under heat and aci dic condition. We reveal that the fibril-forming solution of HEWL has the capability to form fibril and oli gomer with distinct β-sheet configuration