内质网中fkbp23与bip连系后对bip的atpase酶活性的影响.pdfVIP

南开大学硕士研究生毕业{学位)论文 中文摘要 BiP是Hsp70家族在内质网体中的成员。在生命体中，蛋白质在其生理位置 需折叠成具有正常生理功能的空间结构才具有活性。Hsp70家族蛋白在生物体内 的主要功能是在蛋白质于细胞内亚细胞结构间转运的过程及其折叠过程中，充当 是为主动转运提供能量的专一性酶，ATP与ATPase在生物体中普遍存在，它们 参与细胞膜的主动转运过程，它们与作物的生长发育、抗寒性及水分胁迫等有关， 也与动物及人类的疾病和医疗有密切关系。 特征：一是遗传上的保守性，即从低等生物、植物、动物直至人等高级哺乳动物 的体内均有亲免蛋白存在；二是该蛋白N端的肽脯氨酰顺反异构酶(PPlase)活 性，这种活性能被与之结合的用于器官移植的免疫抑制剂FK506所抑制。 性具有调节作用，从而改变BiP与蛋白质结合的状态，进而影响蛋白质折叠的进 程。依据mFKBP23 C端的EF手模体结构具有ca2+结合活性的特征，我们通过改 起调节作用，进而影响mBiP的ATPase活性，而且实验结果表明产生此调节作用 的ca”浓度的突变点应在2—3mM之间。 (heatshock 酶活性。