内质网中fkbp23与bip联合后对bip的atpase活性的影响.pdfVIP

中文摘要 中文摘要 主要功能是蛋白质在细胞内亚细胞结构间的转运过程及其折叠过程中，充当 分子伴侣的角色，使蛋白质在其生理位置上能够折叠成具有正常生理功能的 空间结构并具有活性。和所有的Hsp70家族成员一样，BiP的N端具有弱 与ATPase在生物体中普遍存在，它们参与细胞膜的主动转运过程，它们与 作物的生长发育、抗寒性及水分胁迫等有关，也与动物及人类的疾病和医 疗有密切关系。 大主要特征：一是遗传上的保守性，即从低等生物、植物、动物直至人等 高级哺乳动物的体内均有亲免蛋白存在；二是该蛋白N端具有肽脯氨酰顺 反异构酶(PPIase)活性，这种活性能被与之结合的用于器官移植的免疫抑 帝0剂FK506所抑带0。 实验采用丙酮酸激酶．乳酸脱氢酶偶联酶法，通过测定mFKBP23与 GST_mFKBP23c、 结果证明： 作用，从而改变BiP与蛋白质结合的状态，进而影响蛋白质折叠的进程。 FKBP23 BiP PPIase 关键词：亲免蛋白 热激蛋白 ATPase活性 活性