416免疫球蛋白PPT.pptVIP

免疫球蛋白;概 念 ;免疫球蛋白（Immunoglobulin , Ig）: 1968年和1972年世界卫生组织和国际免疫学会联合会的专业委员会先后决定，将具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白统一命名为免疫球蛋白。;免疫球蛋白分型与分布 分泌型：主在存在于体液中 （血液、组织液、外分泌液） 具抗体的各种功能 膜 型： B细胞膜上， 是B细胞膜上的抗原识别受体;四肽链结构;轻链(Light Chain, L链);可变区;可变区 高变区（hypervariable region，HVR） 骨架区（framework region， FR） ; 高变区 位置： VH 29~31、49~58、95~102 VL 28~35、49~56、91~98 分子结构： Ag接触面（Ig的裂隙） 在结构上与抗原决定基互补 ——互补决定区complementarity-determining　region，CDR H、L各有3个，分别称CDR1、CDR2、CDR3 特点：AA具更大变异性（高度可变），随Ab特异性不同而发生变化，决定着抗体的特异性。 功能：Ab与Ag特异性结合的关键部位； Ig独特型所在部位 ;恒定区 重链和轻链在靠近C端的氨基酸序列相对稳定，称为恒定区(Constant region，C)。重链和轻链的恒定区分别称CH , CL;绞链区(Hinge Region)：位于IgG、IgA和IgD的CH1和CH2之间，即H链链间-SS-连接处附近。 IgM,IgE无铰链区;N terminus;功能区功能 VH VL：Ig 与Ag结合的部位 　CH CL：部分同种异型遗传标志所在 CH2: 　IgG：补体结合点；通过胎盘 CH3: 　IgG：结合细胞（FcR） IgM：补体结合点 IgE：结合细胞（FcR）;Ig的结构域为β折叠，称为免疫球蛋白折叠（immunoglobulin fold, Ig 折叠）。恒定区结构域：由7条β股（ β-strands) 折叠而成；可变区结构域：由9条β股折叠而成。;;（二）分泌片secretory piece，SP （分泌成分 ～ component，SC） 黏膜上皮细胞合成 ，是SIgA的一个辅助成分。 与IgA非共价连接，保护其不被环境中酶破坏。 介导IgA的转运;木瓜蛋白酶(Papain) 酶切位置:铰链区二硫键近N端 裂解后产物: 2个Fab（fragment of antigen binding)段:单价结合抗原 1个Fc ( fragment crystallizable)段：相当于CH2+CH3，与效应分子或效应细胞结合。;胃蛋白酶(Pepsin) 酶切位置:铰链区二硫键近C端 裂解后产物: 1个F(ab’)2片段:二价结合抗原 若干pFc’小片段:无生物学活性 意义: 去除Ig分子同种型抗原性 提纯免疫生物制品(如经免疫马 获得的抗毒素);第二节 抗体的多样性和免疫原性;抗体的免疫原性（血清型）;;同种异型;