《生物化学简明教程》第四版 第二章蛋白质PPT.ppt

第 2 章 ;; 是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子。;蛋白质的生物学作用;◆蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。;2.1.2依据蛋白质的组成分类; （1）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成。如细胞核中的核糖核蛋白等。 （2）糖蛋白与蛋白聚糖：由简单蛋白与糖类物质组成。如细胞膜中的糖蛋白等。糖与蛋白质的结合方式：O连接和N连接 （3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成。 如血清?-，?-脂蛋白等。 （4）色蛋白：由简单蛋白与色素结合而成。如血红素、过氧化氢酶、细胞色素c等。 （5）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。如胃蛋白酶、酪蛋白、角蛋白、弹性蛋白、丝心蛋白等。 ;2.1.3按功能分类;2.2 蛋白质的组成单位氨基酸;不带电形式;20种常见氨基酸的名称和结构式;缬氨酸(b-甲基-a-氨基丁酸)* Valine ;丝氨酸(a-氨基-β-羟基丙酸) Serine ;酪氨酸(a-氨基-β-对羟苯基丙酸) Tyrosine ;赖氨酸(a,w-二氨基己酸)* Lysine ;20种标准氨基酸;蛋白质的元素组成：; 蛋白质氮占生物组织中所有含氮物质的绝大部分。因此，可以将生物组织的含氮量近似地看作蛋白质的含氮量。 由于大多数蛋白质的含氮量接近于16%，所以，可以根据生物样品中的含氮量来计算蛋白质的大概含量 ;蛋白质含量的测定（自学）;总结;2.2.2氨基酸的分类;2.根据R的极性 （1）极性氨基酸： 1）不带电：Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys； 2）带正电：His、Lys、Arg； 3）带负电：Asp、Glu （2）非极性氨基酸： Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trp ;;;;总结;几种特殊氨基酸;? 半胱氨酸 ;这些氨基酸都是由相应的基本氨基酸衍生而来的;2.2.3氨基酸的重要理化性质;☆氨基酸的旋光性及立体异构 除甘氨酸外，氨基酸含有一个手性?-碳原子，因此都具有旋光性[左旋（-）或右旋（+）]，比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。 ;☆氨基酸的光吸收;; 调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—+NH3基和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。 ;氨基酸等电点的确定：;推导过程;; 对多氨基和多羧基氨基酸的解离;推导过程;;结论;应用;自 测;(2)氨基酸的化学性质;1）与茚三酮的反应;脯氨酸与茚三酮反应的产物：;反应要点与应用;2）与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法;应用;3）与2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应;应 用;肽链氨基末端残基的检测（ Sanger法）;H2N—CH—COOH +;（4）与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应;反应特点及应用;;5）与亚硝酸的反应;6）与荧光胺反应;H2N—CH;2.3 肽;N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端;肽键的特点;肽键平面——由于肽键具有部分双键的性质，使参与肽键构成的六个原子（ C?1、C、O、N、H、C?2）被束缚在同一平面上，这一平面称为肽键平面或肽单元。;;生物活性肽（biological active peptide,BAP）是能够调节生物机体的生命活动或具有某些生理活性的寡肽和多肽的总称。;（1）谷光甘肽（GSH）;◆分子中具有一个由谷氨酸的?-羧基和半胱氨酸的?-氨基脱水缩合的?-肽键◆含有自由的巯基，具有很强的还原性，可作为体内重要的还原剂，保护某些蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使其处于活性状态。;GSH过氧化物酶;（2）催产素和升压素;（3）促肾上腺皮质激素（ACTH）;（5）胰高血糖素 由胰岛α-细胞分泌（β-细胞分泌胰岛素），29肽。胰高血糖素调节 维持血糖浓度。;2.4 蛋白质的结构;2.4.1蛋白质的一级结构（化学结构）;HPhe-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His- Leu-Val- Glu- Ala- Leu- Tyr –Leu -Val-Cys-Gly;2.4.2 蛋白质的空间结构（构象、高级结构）;研究蛋白质构象的方法;共价键;;（2）蛋白质的二级结构; 蛋白质二级结构的主要形式;1）α-螺旋（α-hel