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抗体、免疫球蛋白PPT.ppt

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抗体、免疫球蛋白PPT

调理作用 免疫球蛋白通过Fc段与吞噬细胞膜表面Fc受体结合,增加吞噬细胞的吞噬能力。 抗体依赖性细胞介导的细胞毒作用(ADCC) IgG抗体与相应的靶细胞(病毒、肿瘤细胞)结合后,Fc段与NK细胞表面的Fc受体结合,介导ADCC效应,直接杀伤靶细胞。 免疫球蛋白的主要生物学功能 第四节 各类免疫球蛋白的特性和功能 IgG 分子量150kDa 血液中最丰富的免疫球蛋白,约占80% 半衰期最长,20~23天 抗感染的“主力军”,再次体液免疫应答产生的主要抗体 唯一一种通过胎盘对发育中的胎儿以及初生婴儿提供被动免疫 分四种亚类(IgG1、IgG2、IgG3、IgG4) 人IgG亚类示意图 第四节 各类免疫球蛋白的特性和功能 IgM 分子量900kDa,无铰链区 由B细胞产生并在其表面表达的第一个抗体 血液中形成五聚体,约占5%~10% 免疫应答时产生的第一个抗体,抗感染的“先头部队” 去除微生物时非常有效 IgM结构示意图 第四节 各类免疫球蛋白的特性和功能 IgA 分子量170kDa,在外分泌物如初乳、乳汁和唾液中以420kDa双体形式存在,分为血清型和分泌型 血清中约占10%~15% 分泌型IgA含有分泌片和J链 防御粘膜表面微生物侵入者的第一道防线,参与局部粘膜免疫 第二章 免疫球蛋白与抗体 本课要解决的一些问题 Ig与Ab有什么区别? Ig的结构与其功能有什么联系? Ab有哪些功能? 五种常见Ig有什么区别?各自有何功能? 血清蛋白电泳扫描示意图 基本概念 抗体(antibody, Ab):是B细胞接受抗原刺激后增殖分化为浆细胞所产生的能与相应抗原特异性结合的球蛋白。 主要存在于血清等体液中,能与相应抗原特异性地结合,具有免疫功能。 免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig):具有抗体活性或化学结构与抗体相似的球蛋白。 = 抗体 免疫球蛋白 ? 免疫球蛋白:侧重结构和化学本质 抗体:强调生物学功能 抗体都是免疫球蛋白 免疫球蛋白不一定都具有抗体活性 主要存在于血液及组织中,发挥各种免疫功能 构成B细胞表面的抗原受体 免疫球蛋白 分泌型 (secreted Ig,SIg) 膜型 (membrance Ig,mIg) 基本概念 20世纪获得诺贝尔医学生理学奖的免疫学家 年代 学者姓名 国家 获奖成就 1901 E.A.Behring 德国 发现抗毒素,开创免疫血清疗法 1908 P.Ehrlich 德国 提出体液免疫理论和抗体生成的侧链学说 1960 F.M.Burnet 澳大利亚 提出抗体生成的克隆选择学说 1972 G.M.Edelman 美国 阐明抗体的本质 1984 N.Jerne 丹麦 提出天然抗体选择学说和免疫网络学说 G.Kohler 德国 建立杂交瘤技术制备单克隆抗体 C.Milstein 阿根廷 单克隆抗体技术及免疫球蛋白基因表达的遗传调控 1987 Tonegawa 日本 阐明抗体多样性的遗传基础 R.R.Porter 英国 阐明抗体的化学结构 第一节 免疫球蛋白的结构 基本结构 “Y”字形的四肽链结构 两条完全相同的重链(heavy chain,H)两条完全相同的轻链(light chain,L)以二硫键连接而成 重链 轻链 氨基酸残基 450~550 210 分子量 50~75kDa 25kDa 分类/型 ?、?、?、?、? ?、? 每个免疫球蛋白分子上的轻链总是同型,重链都是同类。 计算机模拟示意图 免疫球蛋白的结构域 可变区(variable region,V)和恒定区(constant region,C) 免疫球蛋白的结构域 可变区 重链和轻链V区各有3个区域的氨基酸组成和排列顺序高度可变,称为高变区(hypervariable region,HVR)或互补决定区(complementarity determining region,CDR)。 CDR以外区域的氨基酸组成和排列顺序相对不易变化,称为骨架区(framework region,FR)。 免疫球蛋白功能区结构示意图 免疫球蛋白轻链V和C功能区结构示意图 免疫球蛋白的结构域 铰链区(富含脯氨酸) V区 C区 VL+VH功能区:抗原结合部位 CL和CH 区:具有同种异型抗体的遗传标记。 CH2区:IgG的补体结合点和通过胎盘的部位 CH3功能区:是Ig与其Fc受体结合的部位(固定细胞) 免疫球蛋白的结构域 其他成分 J链(jioning chain) 分泌片(secretory piece, SP) 多肽链 富含半胱氨酸 含糖 合成细胞 浆细胞 粘膜上皮细胞 主要功能 将单体Ig分子连接为多聚体 使IgA分泌到粘膜表面发挥免疫作用;保护SIgA铰链区 免疫球蛋白的J链和SP结构 Ig水解片段 木瓜蛋白酶: (绞

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