第生物化学酶PPT.ppt

六、抑制剂 抑制作用的类型 1.不可逆抑制作用 竞争性抑制 2.可逆抑制作用： 非竞争性抑制 反竞争性抑制 1.不可逆抑制作用 * 概念 抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。 * 举例 有机磷化合物 ?? 使羟基酶失活 解毒物质————解磷定(PAM) 重金属离子及砷化合物 ?? 使巯基酶失活 解毒物质 ———— 二巯基丙醇(BAL) 2.可逆性抑制作用 **抑制剂通常以非共价键与E或ES复合物可逆结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。 竞争性抑制 * 类型 非竞争性抑制 反竞争性抑制 （1）竞争性抑制作用 反应模式： + E + S E + P ES I EI +S ki + + + E E S I ES EI E P ki 第5章 酶Enzyme 第1节 概述 一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。 目前将生物催化剂分为两类 酶 、 核酶（脱氧核酶） 酶(E)所催化的反应称为酶促反应， 反应中被酶作用的物质称为底物(S)， 生成的物质称为产物(P)。 酶所具有的催化能力称为酶活性， 而酶失去催化能力称为酶失活。 E+S→ES→E+P 二、酶催化作用的特点 1.酶促反应具有极高的催化效率 通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。 不需要较高的反应温度。 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(Ea)。酶比一般催化剂能更有效地降低反应的活化能。 3.酶的高度不稳定性 酶的本质是蛋白质，引起蛋白质变性的理化因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂、高温、紫外线等均能影响酶的活性。 4.酶促反应的可调节性 酶活性受许多因素(如底物、产物和激素等)的调控，其方式有多种，有的可提高酶的活性，有的抑制酶的活性，从而使体内各种化学反应有条不紊、协调地进行。 第2节 酶的分子结构和功能 一、酶的分子组成 单纯酶：仅由蛋白质部分组成； 结合酶(全酶) 结合酶只有在二者共同存在时，酶才有活性。 蛋白质部分：酶蛋白 辅助因子 金属离子 小分子有机化合物 辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度） 辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。 二、酶的分子结构 酶的活性中心（active site） 活性中心的必需基团 必需基团 活性中心以外的必需基团 结合基团（与底物结合，决定专一性） 活性中心 催化基团（影响化学键稳定性,决定催化能力） 底 物 活性中心以外的必需基团 结合基团 催化基团 活性中心 三、酶原及酶原激活 酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成时或初分泌时是以无活性酶的前体形式存在，此前体物质称为酶原。 酶原的激活 在一定条件下，由酶原向活性酶转化的过程。 甘 异 赖 缬 天 天 天 天 缬 组 丝 S S S S 46 183 活性中心 甘 异 缬 组 丝 S S S S 赖 缬 天 天 天 天 酶原激活的生理意义: 抵制机体的自消化作用； 保证酶的定位作用； 保证体内代谢正常进行； 可视为酶的储存形式。在需要时，酶原转变成活性酶，发挥其催化功能。 四、同工酶 (isoenzyme) 可催化相同化学反应的一组酶称同工酶。 但这些酶蛋白的分子结构、理化性质及其免疫学特性均不同。 举例：乳酸脱氢酶同工酶（四亚基酶）的五种类型 (LDH1～ LDH5) *LDH的生理及临床意义 ①在代谢调节过程中起着重要的作用； ②可解释发育过程中各阶段特有的代谢特征； ③其酶谱的改变有助于对疾病的诊断； ④可作为遗传标志，用于遗传分析研究中。 心肌梗死和肝病病人血清LDH酶谱的变化