第四章酶——概念.pptVIP

1/Vmax -1/Km 斜率=Km/Vmax 1/[S] 1/[V] 1/Vmax -1/Km 斜率=Km/Vmax (二) 酶浓度对反应速度的影响 当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[E]。 （三）温度对反应速度的影响 酶的最适温度与实验条件有关，因而它不是酶的特征性常数。 低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高后，酶活性又可恢复。 温度升高,分子碰撞频率速度加快， 温度升高,酶的变性速度加快， 因此大多数酶都有一个最适温度， 在最适温度条件下,反应速度最大。 （四）pH对反应速度的影响 ●观察pH对酶促反应速度的影响，通常为一“钟形”曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。 ●酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。 （五）抑制剂对反应速度的影响 1.酶抑制剂的概念：凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂(inhibitor)。 2.酶抑制作用的类型： 酶抑制作用 可逆抑制作用 不可逆抑制作用 非专一性 专一性 竞争性 反竞争性 非竞争性 (1)不可逆抑制作用 概念：抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。 类型： 专一性抑制： 非专一性抑制： (2)可逆抑制作用： 抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。 竞争性、 反竞争性、 非竞争性抑制、 可逆抑制作用类型： 可逆抑制作用概念： 抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合,引起酶活性暂时性丧失。 ①竞争性抑制（competitive inhibi-tion) 概念：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，称为竞争性抑制作用。 ■竞争性抑制的速度方程与图形特征： 竞争性抑制的双倒数图形特征 加入竞争性抑制剂后，Km 变大，酶促反应速度减小。 竞争性抑制 无抑制剂 竞争性抑制剂 1/Vmax ■ 竞争性抑制的特点： · 竞争性抑制剂往往是酶的底物类似 物或反应产物； · 抑制剂与酶的结合部位与底物与酶 的结合部位相同； · 抑制剂浓度越大，则抑制作用越大； 但增加底物浓度可使抑制程度减小； · 动力学参数：Km值增大，Vm值不变。 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制 磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的竞争性抑制 对氨基苯甲酸 对氨基苯磺酰胺 ②反竞争性抑制： 概念：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。 ■反竞争性抑制的速度方程与曲线特征 反竞争性抑制的双倒数图形特征 图示酶分子中必需基团的分布 三、 酶促反应的特点 酶与一般催化剂的共同点： 只能催化热力学上允许进行的化学反应，而不能实现那些热力学上不能进行的反应 能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能改变平衡点 反应前后都没有质和量的变化。 酶促反应的特点： 1、具有极高的催化效率 酶能大幅度地降低反应的活化能 酶的催化效率可比非催化反应高 108～1020倍 比一般催化剂高106～ 1012倍 2、具有高度的底物专一性: 一种酶只作用于一种化合物 或一类化合物 或一定的化学键 促进一定的化学变化 生成一定的产物 ①绝对专一性： 一种酶只能作用于一种化合物 催化一种化学反应 如： 脲酶只能催化尿素水解，而对尿素的各种衍生物不起作用。 ②相对特异性： 一种酶只能作用于一类化合物, 或一种化学键, 催化一类化学反应。 如： α- D-葡萄糖苷酶催化各种α - D-葡糖衍生物α - 糖苷键的水解（基团专一性） 酯酶催化脂类酯键的水解（键专一性） ③立体异构特异性： 一种酶只能作用于一种立体异构体 或只能生成一种立体异构体 如： 延胡索酸水化酶只能催化反丁烯二酸合成苹果酸及其逆反应. L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸的氧化而不能催化D-氨基酸的. 3、酶催化反应的可调节性 为适应不断变化的内、外环境和生命活动的需要，酶促反应受许多因素的调控。 如： 酶的区域化分布 多酶体系 酶活性调节 酶含量调节等。 三、酶促反应的作用机制 1、酶作用专一性的机制 ⑴锁钥学说： 酶分子的天然构象是具有“刚性”的，酶表面具有特定的形状。 酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。 ⑵“三点结合”的催化理论 认为酶与底物的结合处至少有三个点 而且只有一种情况是完全结合的形式 只有这种情况下，不对称催化作用才能实现。 ⑶诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状 只是由于底物和酶的相互诱导才形成了互补形状. 2、酶高效催化的机制 ⑴中间产物学说 E + S