2017生物化学A类学生版本总复习.pptVIP

* * 42.细胞膜结构在代谢调节中起何作用？ 解答：细胞具有精细的结构。各类酶在细胞有其空间分布，因而使得不同代谢途径发生在不同的时空上，细胞膜结构对代谢的调控作用主要表现在：控制跨膜离子浓度和电位梯度；控制物质运输；对代谢途径的分隔作用。与酶的可逆结合影响酶的性质与活性。 * * 43.如何理解基因与蛋白质的共线性？RNA的拼接、剪辑与再编辑对共线性概念有何影响？ 解答：根据“中心法则”，基因中的DNA的组成顺序决定了转录后的RNA的组成顺序，RNA的组成顺序决定了翻译成的蛋白质的组成顺序，此即基因与蛋白质的共线性关系 。 RNA的拼接、剪辑与再编辑可能会改变基因携带的遗传信息的表达，产生新的遗传信息，纠正移码环节的一些错误，是对基因与蛋白质共线性关系的发展和补充。 * * 43.简述为什么称tRNA与氨酰tRNA合成酶的作用为第二密码子？ 解答：tRNA为三叶草结构，三级结构为L形，反密码子的碱基与接受氨基酸的CCA末端位于倒L形的tRNA两端。氨酰tRNA合成酶能特异识别氨基酸和相关的tRNA，1、能识别结构极为相似的氨基酸并具有双重矫正功能，2、能识别对应于同一氨基酸的多种tRNA，其接触位点都在倒L型tRNA的内凹面，其中受体臂最关键，起关键作用的碱基可存在于tRNA的给各个颈环结构中。 第六部分 问答题 画图或列表比较三种可逆性抑制作用的特点。 解答： 1、竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变 2)非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。 Km不变，Vmax直下降。 反竞性抑制：抑制剂只与酶一底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。Km和Vmax均等比例下降。 画图或列表比较三种可逆性抑制作用的特点。得分标准：画出每个图2.33分，每个解说1分 解答： 竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。KM值升高，VMax值不变。 2)非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基团结合。不影响酶在结合抑制后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。 KM值不变，VMax值下降。 反竞性抑制：抑制剂只与酶一底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。KM值和VMax值均等比例下降。 8 PP170 习题10解答： 制定双倒数表格： 根据Lineweaver-Burk方法作图得下图： 根据图，对各曲线求线性方程，得下表： 实验 米-曼氏方程 Vmax mmol/L/s KM mmol/L 抑制类型判断 Ki mmol/L （1） 1/V0 = 0.01953 + 0.0632 * 1/[S] 51.20 3.24 （2） 1/V0 =0.02004 + 0.21184 * 1/[S] 49.90 10.57 Vmax值不变，KM值上升，属于竞争性抑制 2.13 （3） 1/V0 = 0.04384 + 0.13722* 1/[S] 22.81 3.13 Vmax值下降，KM值基本不变，属于非竞争性抑制 4.0 （a）根据上表，得到该酶的Vmax=51.20mmol/L/s，KM=3.24mmol/L （b）对于竞争性抑制剂，根据动力学公式（10-65）： 1+5mmol/L/ki=10.57/3.24,得出ki=2.13mmol/L。 对于非竞争性抑制剂，根据动力学公式(10-79)： 1+5mmol/L/ki= Vmax(1)/ Vmax(2)=51.20/22.81,得出ki=4.0mmol/L。 PP195【习题5】 胰凝乳蛋白酶用乙酸-p-硝基苯酚作为底物时，产物之一，p-硝基酚呈黄色，可用分光光度法追踪其释放速率（参见图11-13），结果如图11-29所示。 如果用下列动力学模型来解释是否说得通，请说明，如果解释不通，请改成合理的。（式中，P1是p-硝基酚，P2是乙酸）。 解答:根据下图的前稳态动力学研究规律，结合图11-29分析，可以看出： 乙酸-p-硝基苯酚的胰凝乳蛋白酶酶促反应明显分为两个阶段，开始以突发速率生成p-硝基酚，突发阶段是乙酸-p-硝基苯酚与酶的丝氨酸残基的羟基发生反应，乙酸-p-硝基苯酚的酯键被断裂，形成共价结合的酰基-酶中间物（acyl-enzyme intermediate），并释放出p-硝基苯酚； 图酶促反应过程中的前稳态（阴影部分）和稳态期间各种浓度变化和速率变化。 然