蛋白质化学课件----李冰冰-----2009.pptVIP

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蛋白质化学课件----李冰冰-----2009

蛋白质化学 临时讲师:李冰冰 TELQQ:791412579 TEAM:NO.4  一、单项选择题              1.测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g,此样品约含蛋白质多少?              A.2.00g  B.2.50g  C.6.40g  D.3.00g  E.6.25g 一、蛋白质的元素组成 单纯蛋白质的元素组成为碳50~55%、氢6%~7%、氧19%~24%、氮13%~19%,除此之外还有硫0~4%。有的蛋白质含有磷、碘。少数含铁、铜、锌、锰、钴、钼等金属元素。 各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。由于体内组织的主要含氮物是蛋白质,因此,只要测定生物样品中的氮含量,就可以按下式推算出蛋白质大致含量。 每克样品中含氮克数×6.25×100=100克样品中蛋白质含量(克%)  3.维持蛋白质二级结构的主要化 学键是:              A.盐键  B.疏水键  C.肽键    D.氢键  E.二硫键 4.3、蛋白质分子的二级结构(secondary structure) 1、二级结构的概念 多肽链主链的折叠方式。 常见的有四种:α—螺旋(主要),β—折叠(其次),β—转角,无规卷曲。其中前三种为二级结构的主要形式。 2、α-螺旋结构 由L.Pauling发现。 ⑴、结构特点 主要是右手螺旋; 肽链构成螺旋骨架,R基分布在螺旋的外侧; 每个肽键都参与氢键的形成, 氢键的方向与螺旋的纵轴平行。 ⑵、稳定力 氢键 例:毛,发,羽毛中的α- 角蛋白的结构。 3、β-折叠:β-折叠片, β-结构,β-构象 由L. Pauling发现。 结构特点 肽链呈锯齿形伸展,邻近两链以相反或相同方向平行排列成片状。 R基位于片层平面两侧。 主要为链间氢键。 氢键的方向与肽链的长轴近于垂直。 两种类型:平行式和反平行式, 反平行式较稳定。 ⑵、稳定力 氢键。 例:丝心蛋白的结构。 4、β-转角:β-回折,发夹结构 ⑴、结构特点 含4个AA,呈发夹状。 ⑵、稳定力 氢键。 7.维持蛋白质三级结构的主要键是:              A.肽键 B.疏水键 C.离子键 D.范德华引力 4.4、蛋白质分子的三级结构(tertiary structure) 1、概念 多肽链在二级结构的基础上,通过侧链间的相互作用,经过进一步折叠、卷曲形 成的近似球形的紧密结构。 2、球状蛋白质三级结构的特点 ⑴、分子中含多种二级结构元件,具有明显的折叠层次,为紧密的球状或椭球状实体。 ⑵、亲水R基在分子表面,疏水R基则位于分子内部。 ⑶、分子表面常具一疏水空穴,为结合底物、效应等配体并行使生物功能的活性部位。 3、稳定蛋白质三级结构的作用力 (1).疏水相互作用(主要作用力); (2).静电力; (3).氢键; (4).范德华力; (5).二硫键。 例:肌红蛋白(Mb)。 分子中有8段α- 螺旋,经进一步折叠为球状分子, 在折叠过程中形成一个分子内的疏水环境,为血红素的结合部位。  7.蛋白质变性是由于:              A.氨基酸排列顺序的改变 B.氨基酸组成的改变  C.肽键的断裂 D.蛋白质空间构象的破坏 E.蛋白质的水解 变性过程总伴随着蛋白质的物理、化学、生物学性质的变化,如溶解度改变、体积变大、黏度增加、扩散系数降低、生物活性降低或消失等。 蛋白质变性时肽链伸展而失去特定的空间结构,这一过程称为肽链的伸展或去折叠。随着这一过程的进行,整个分子也由天然蛋白质紧密的、球状或近球状结构伸展为松散的无一定空间结构的链状分子。 谢谢!!! 掌声!!!

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