豆丁精选巨人的一击神经退行性疾病中Tau和型共核蛋白课件.pptVIP

巨人的一击！神经退行性疾病中Tau和α型共核蛋白、淀粉样蛋白的聚集;续：图、文章来自于Richard Robinson的多种神经紊乱疾病中关于α型共核蛋白的证据（今日神经病学，4（1）7-11，2004 ）.John Trojanowski博士说我们认为原因在于当α型共核蛋白积聚时，神经就会丧失能力或失去控制，并不能作用于囊泡或神经元中其他因子，导制功能丢失以及退行性改变。;神经退行性疾病脑特征性淀粉化;表1解说：已经知道α型共核蛋白在帕金森病中起关键作用，但在阿尔茨海默病和其他近一半神经紊乱中也有发现。 α型共核蛋白可以自身发生沉积，也经常和tau、β淀粉样蛋白一起沉积;;α-Synucleinopathies 包括发生在晚年生活的最常见的神经退行性疾病。它们包括filamentous aggregates病损，基本在淀粉样蛋白上变化。老年斑由不同成分组成，且蛋白序列不同，但它们有共同的fibrillization机制，并且所有均来自于淀粉样沉积。;;帕巾森氏病可能是α-synucleinopathies的原型，但事实上阿尔茨海默病是最普遍的形式。它根据痴呆个体的老年斑和神经纤维缠结的存在而诊断。近50％的阿尔茨海默病患者存在露氏小体。露氏小体被认为是帕巾森氏病的特征性病理现象，包含有丰富的α-synucleinopathies。此外，还明确了痴呆的露氏小体变异在Down综合征中有典型的积累，同时在家族阿尔茨海默病中也是普遍的。;;;;;α型共核蛋白的病理性包体;MW;; 但坚持！Tau、α型共核蛋白病理上通常共同作用在神经退行性疾病——这是什么意思呢？;;;;;;去磷酸化前后不溶于肌氨酸的Tau蛋白条带;;;;HSP70防止α型共核蛋白产生多巴胺能神经退行 （Auluck等，科学，2002）;α型共核蛋白转基因鼠的特征记述 （Giasson等，神经，2002）;A53Tα型共核蛋白转基因鼠丰富的α型共核蛋白包体;;;;;;蛋白错误折合的毒性结果;蛋白错误折合更多的毒性结果;AD临床同分数患病率和发病率的5年延缓;;;*fczY%q$b#MjnBC3RkqLYGGA2YH0QwZGq#RMqyNM9P8160w7KS7rhszhko38ewj23Ka#akHw8*gnCdH7+Fil2U#Hmn(CqU8MUS*IaW-Ey(Lkz-txYddC%)t%9Tz+*wGgQrAwB2mNy0GCeJHikN9m$E+ZZVC7Z58k$lUNoxqGTIU)Y5q5MchuXS)1Go(8zUWNJ)05zFXvst9iw2KaZ6c4lP0X#K9qLpSlA2FVqyauJ5sypNb+deq+6EI%9yqkE)0PUERCjhOhFqasaQ3YZNfA##s#-2IBv%6LaT)u7h*ZkCDM0hxw-Bnq)i*l0Ojw*EGPW3CYX#4SkTWH0PSXj7(-9hXUK$R12*oEwz4LwzfxgdeGWOdl7PSQBNAyy5+8tjVgPOBsXLQmaz0l8XDymislWatltW3-VKSPisKeG)Wutr4Mi6vQYs8IeSQE)Ba2bKl6R5t7NU4v%6VxUVpyO$)d(nEISZEG*20GU9geH*s)iV!pz7shn*c%1%+7sR5rwJ(10bwZ0CQTd-(HG3ORXaEKxN8O58*oiXI+FiTs#JKzBCnkwu1#A5)IUv2AcBKCyoH%NMmY5B$m1ng(A)ZYK8wI-UmaYlc98!!coS+!x6WLLw329kbatQXrv(w*+EtosH8rqCJOgtCyt8tangY7sctL3ANXRNhvN9VuUdEdZ*AMMou##sM73dnV33jRan1SYZ72mZWr!IBn%(aoW8Fyd-ghdRFqWFcQ*8GLLSyu%hTVLL9sSE8SUDozncpc)3RqiTsWMNAWlX-%)wO1RkUqKD6IvJiIscBump$Gmh-MrniW57t1XE(cAhx)vwg0K0K0plLDSTOfuWdH(#Aj%n8WIJ2V3hIMm0Y3KYQg0OvLi)8RxN4JNYowSTc+z(RKxlttxEScFW5-HsGKykXE!uSb3fl06)0CI8zae4dc6gw8MteO+(F-FmF6q$N8bcYs9-dHf-Qf7vQ#r7GjJGTLdF)Nq0uMIO#xI2pe!)8XbRLV*#sPWNTopIjUpt$RjYsR1!SQyWxmMGhvWtFAB*rdJr9Clu(6cAvjo(u7ba)lYjhwFlkgLU*tEM7aati0z(CUWTrVoosDkkfKT6*V7cdy9nbRfIurj(3uo