xx年五年制生化大纲（修1）.doc

PAGE PAGE 1 《生物化学》五年制本科教学大纲 课程编号：200 课程名称：《生物化学》 英文名称：《biochemistry》 课程类型： 学科基础课 总学时：95学时 （理论课：70学时 实验课：25学时） 学 分：6学分 适用对象：临床医学、麻醉学、医学影像学、眼视光学、口腔医学、预防医学、法医学、医学检验、药学 生物化学是研究生物体的化学组成及化学变化规律的科学。医学生物化学主要研究的对象是人体，即研究人体内的物质分子的组成及代谢变化，以揭示生命现象的奥秘。随着生物学、微生物学、免疫学、生理学和病理学等基础学科的研究深入到分子水平，生物化学的理论和技术已成为解决上述各个学科理论问题的基础。同样，生物化学与临床医学的关系也很密切，近代医学的发展经常运用其理论和方法来诊断、治疗和预防疾病，而且许多疾病的机理也需要从分子水平上加以探讨。20世纪下半叶生物化学的迅猛发展，对整个社会的经济发展产生巨大影响。 本课程适应医科类各专业的学生学习。通过本课程的学习，使学生知道及理解生物分子的结构与生理功能，以及两者之间的关系。理解生物体重要物质代谢的基本途径，主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系，理解基因信息传递的基本过程和各组织器官的代谢特点及它们的在医学上的意义。这些理论和技术知识不仅使医学生了解本学科的发展动态，也为其将来参加医学工作、科研奠定必要的基础。 绪 论 目的要求： 一、熟悉： 1、物质代谢的概念及其调控。 2、生物化学的概念、生物化学的研究课题。 二、了解：生物化学与医学各学科的关系。 学时安排： 理论课：1学时。 教学内容： 一、基本概念或关键词：生物化学 。 二、主要教学内容： 1、生物化学的概念。 2、生物化学的研究内容。 （1）生物体的物质组成及其结构。 （2）物质代谢及其调控。 （3）结构与功能的关系； （4）繁殖与遗传的分子机制。 3、生物化学与医学各学科的关系。 第一章 蛋白质的结构与功能 目的要求： 一、掌握： 1、蛋白质含氮量及根据含氮量计算样品蛋白质含量；氨基酸的结构通式。 2、肽键、肽单元的概念。 3、蛋白质二级结构的概念，二级结构的常见形式，α-螺旋结构特点。 4、蛋白质的三级结构、四级结构及亚基概念。 5、蛋白质的两性解离和等电点；蛋白质变性作用的概念、变性因素、变性本质、变性蛋白质的特征；维持蛋白质胶体稳定的因素；蛋白质沉淀法中的盐析法原理。 二、熟悉： 1、氨基酸的分类；氨基酸的呈色反应。 2、肽及其分类、肽链的两端、氨基酸残基。 3、蛋白质一级结构的概念；蛋白质二级结构中的β-折叠、β-转角、无规卷曲。 三、了解： 1、蛋白质结构与功能的关系。 2、蛋白质的复性；蛋白质的分离及分类。 3、谷胱甘肽的结构及其生理作用。 学时安排： 理论课：6学时。 教学内容： 一、基本概念或关键词：肽键、肽单元、蛋白质二级结构、蛋白质的三级结构、蛋白质变性作用、蛋白质的等电点。 二、主要教学内容： 1、蛋白质的分子组成： （1）元素组成：蛋白质含氮量较为恒定，平均为16%，可根据N含量推算样品中蛋白质的含量。 （2）蛋白质的构件分子一氨基酸：①氨基酸的结构特点：L—α—氨基酸的结构通式。②氨基酸的分类： 20种氨基酸的三字缩写符号。③氨基酸的理化性质④氨基酸之间的连接：肽键与肽；肽键和肽键平面；肽及其分类，多肽链的两端，氨基酸残基；生物活性肽：谷胱甘肽和促甲状腺释放激素。 2、蛋白质的分子结构： （1）蛋白质的一级结构：一级结构的概念及其重要性。 （2）蛋白质的二级结构：① 二级结构的概念、肽单元：②常见的二级结构形式：α—螺旋、β—折叠、β—转角和无规卷曲、模体。 （3）蛋白质的三级结构：①三级结构的概念； ②结构域。 （4）蛋白质的四级结构：四级结构的概念和亚基。 3、蛋白质结构与功能的关系： （1）蛋白质一级结构与功能的关系：实例。 （2）蛋白质空间结构与功能的关系：实例。 4、蛋白质的理化性质及其分离纯化： （1）两性解离和等电点； （2）蛋白质的胶体性质：维持蛋白质胶体稳定的两因素。 （3）蛋白质的变性与沉淀作用：①蛋白质变性作用：概念、变性因素、实质、主要特征、蛋白质的复性。②几种常见的沉淀蛋白质的基本方法：盐析法；其他沉淀蛋白质的方法；蛋白质变性和沉淀之间的关系。 （4）蛋白质的紫外吸收：280nm有特异性吸收峰。 （5）蛋白质的呈色反应：①茚三酮反应；②双缩脲反应。 （6）蛋白质的分离纯化多肽链中氨基酸结构及空间结构测定：①蛋白质的分离提纯：常用的六种方法，沉降系数s的概念及实际用途。②蛋白质一级结构测定。③空间结构的测定。 第二章 核酸结构与功能 目的要求： 一、掌握： 1、DNA和RNA基本化学组成的比较；戊糖