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蛋白质的结构与功能 一、什么是蛋白质? 蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。 二、蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物 体重要组成成分 分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高:蛋白质是细胞内最丰富的有机分子,占人体干重的45%,某些组织含量更高,例如脾、肺及横纹肌等高达80%。 二、肽 多肽链中氨基酸的顺序编号从N-端开始到C-端,如某一20肽 H-赖(1)-色-苏-丙-异亮-谷(6)-....天-赖-苏-络-亮-缬(20)-OH 蛋 白 质 的 分 子 结 构The Molecular Structure of Protein 空间结构决定生理功能 蛋白质的特殊生理功能与其空间结构密切相关,例如酶蛋白空间结构遭到破坏(其一级结构并没有改变),其催化活性立即丧失 蛋白质不能透过半透膜,所以正常尿液中不含有蛋白质 * 透析(dialysis) 利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。用于蛋白质的分离提纯 2、有机溶剂沉淀法 有机溶剂如酒精、甲醇、丙酮等是脱水剂,能破坏蛋白质表面的水化膜,降低蛋白质的电离程度,从而使蛋白质沉淀 3、某些酸类沉淀法 水杨酸、三氯醋酸、浓硝酸、鞣酸等能与蛋白质的正离子结合成不溶性的盐而沉淀(临床常用此法来检验尿液中的蛋白质) 4、重金属盐沉淀蛋白质 重金属如Cu+、Hg+、Pb+、Ag+等可以蛋白质负离子结合成不溶性的蛋白质盐而沉淀,临床上利用这性质抢救重金属盐中毒的病人,如口服牛奶和鸡蛋清等 第三节 蛋白质的理化性质 The Physical and Chemical Characters and Separation and Purification of Protein (一)蛋白质的两性电离 一、理化性质 蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团,在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。 * 蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。 pH=pI +OH- pHpI +H+ +OH- +H+ pHpI 氨基酸的兼性离子 阳离子 阴离子 (二)蛋白质的胶体性质 蛋白质属于生物大分子之一,分子量可自1万至100万之巨,其分子的直径可达1~100nm,为胶粒范围之内。 * 蛋白质胶体稳定的因素 颗粒表面电荷 水化膜 + + + + + + + 带正电荷的蛋白质 - - - - - - - - 带负电荷的蛋白质 在等电点的蛋白质 水化膜 + + + + + + + + 带正电荷的蛋白质 - - - - - - - - 带负电荷的蛋白质 不稳定的蛋白质颗粒 酸 碱 酸 碱 酸 碱 脱水作用 脱水作用 脱水作用 溶液中蛋白质的聚沉 * 蛋白质的沉淀 蛋白质自溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。 破坏蛋白质的胶体的两个稳定因素—颗粒表面同种电荷和水化膜 1、盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐加入蛋白质溶液中,使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏,导致蛋白质沉淀。 * 目 录 * 目 录 Structure and Function of Protein 1)作为生物催化剂(酶) 2)代谢调节作用 3)免疫保护作用 4)物质的转运和存储 5)运动与支持作用 6)参与细胞间信息传递 2. 蛋白质具有重要的生物学功能 3. 氧化供能 * 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的化学键。 (一)肽(peptide) + -HOH 甘氨酰甘氨酸 肽键 * 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 * 两分子氨基酸缩合形成二肽,三分子氨基酸缩合则形成三肽…… * 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基(residue)。 * 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide),由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。 N 末端:多肽链中有自由氨基的一端 C 末端:多肽链中有自由羧基的一端 多肽链有两端 * 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。 N末端 C末端 牛核糖核酸酶 蛋白质的分子结构包括 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structur
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