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鲢内源性转谷氨酰胺酶的纯化及其性质.PDF
第 卷 第 期 华 中 农 业 大 学 学 报
37 6 Vol.37 No.6
年 月 ,
2018 11 JournalofHuazhon A riculturalUniversit Nov.2018105~112
g g y
鲢内源性转谷氨酰胺酶的纯化及其性质
, , , , ,
12 1 12 12 12 12
李金玲 叶蕾蕾 尤 娟 熊善柏 胡 杨 安玥琦
, ;
华中农业大学食品科学技术学院 武汉
1. 430070
( ),
国家大宗淡水鱼加工技术研发分中心 武汉 武汉
2. 430070
( ) , 、 (
摘要 以鲢 肌肉为原料 采用硫酸铵盐析 凝胶过滤层析
H ohthalmichthsmolitrix SehacrlSG300
ypp y p y
) ( ) ( ) ,
HR和阴离子交换层析 DEAEGSeharoseFF对鲢内源性转谷氨酰胺酶 TGase分离纯化 并对其酶学性质进
p
. , , , / ,
行研究 结果表明 酶液经多步纯化后可得单一酶蛋白 其分子质量为 100ku比活力为 126.7U mg纯度提高
2+ 2+
, . ,
倍 该酶适宜的反应 和温度分别为 和 鲢内源性 具有 依赖性 最适 浓度为
34.2 pH 8.0 50℃ TGase Ca Ca
/ . ( /) , 、 2+ 、 2+ 、
在低浓度 范围能增加酶的活性 而高浓度的 及
3mmolL DTT 0~5mmolL DTT EDTA Mg C
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