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第五章 酶与维生素 一、名词解释 1．米氏常数（Km值）：当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度称为米氏常数。 2. 活性中心：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为酶的活性中心。 3．辅基：是指以共价键和酶蛋白相结合的辅助因子，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与酶蛋白分开。 4．单体酶：只有一条多肽链，分子量在，一般多属于水解酶。如胰蛋白酶、溶菌酶和胃蛋白酶等。 5. 酶的比活力：指每毫克酶蛋白所含的活力单位数。 6．多酶体系：由几种功能相关的酶彼此嵌合而形成的复合体，分子量一般在几百万以上。 7．激活剂：凡能增加酶活性的物质，通称为激活剂。 8．抑制剂：凡是能降低或抑制酶活性但不引起酶变性的物质称为酶的抑制剂。 9．变构酶：某些小分子物质与酶的调解中心相结合，改变酶的构象而使酶的活性发生改变，这种调节酶活性的方式称为变构调节，具有变构调节的酶称为变构酶。 10．同工酶：指能催化相同的化学反应，但其蛋白质的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同的一组酶。 11．酶原：有些酶（如消化系酶和凝血酶）在细胞内初合成或分泌时是无活性的，这些有活性的酶的前身称为酶原。 二、填空题 1．酶是 活细胞 产生的，具有催化活性的 蛋白质 或 核酸 。 2．酶具有 高效性 、 专一性 、 作用条件温和 和 受调控性 等催化特点。 3．影响酶促反应速度的因素有 底物浓度 、 酶浓度 、 PH 、 温度 、 激活剂 和 抑制剂 。 4. 与酶催化高效率有关的因素有 邻近效应和定向效应 、 诱底物分子的“张力”和“形变”效应 、 酸碱催化 、 共价催化 、 活性中心的低介电性 等。 5．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的 ?竞争性 抑制剂。 6．变构酶的特点是：（1） 由多个亚基组成 ，（2） 具有T态和R态两种构象 ，它不符合一般的 米氏方程 ，当以V对[S]作图时，它表现出 S 型曲线，而非 矩形 曲线。它是?寡聚 酶。 8．全酶由 酶蛋白 和 辅助因子 组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中?酶蛋白决定酶的专一性和高效率， 辅助因子 起传递电子、原子或化学基团的作用。 9．辅助因子包括 辅酶 、 辅基 和 金属离子 等。其中 辅基 与酶蛋白结合紧密，需要??化学方法处理 除去，??辅酶 与酶蛋白结合疏松，可以用??透析法 除去。 10．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可分为六类 氧化还原酶类 、转移酶类 、 水解酶类 、 裂合酶类 、 异构酶类 和 合成酶类 。 11．根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为 绝对专一性 、 相对专一性 和 立体专一性 。 12．酶的活性中心包括 结合部位 和 催化部位 两个功能部位，其中???结合部位 直接与底物结合，决定酶的专一性，??催化部位 是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。 13．酶活力是指 酶催化化学反应的能力 ，一般用 一定条件下，酶催化某一化学反应的反应速度 表示。 14．通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的???初 速度，即 底物消耗量5% 时测得的反应速度。 15．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的 RNA ，称之为 （Ribozyme）核酶 这是对酶概念的重要发展。 16．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为 绝对专一性 ，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为 相对专一性 。 17．酶发生催化作用过程可表示为Ｅ＋Ｓ→ＥＳ→Ｅ＋Ｐ，当底物浓度足够大时，酶都转变为 ES 此时酶促反应速度为 最大 。 18．竞争性抑制剂使酶促反应的km 变大 而Vmax 不变 。 19．磺胺类药物能抑制 细菌 生长，因为它是 对氨基苯甲酸 结构类似物，能 竞争 性地抑制 二氢叶酸合成酶 酶活性。 20．当底物浓度远远大于Km，酶促反应速度与酶浓度 成正比 。 21．pH对酶活力的影响，主要是由于它 影响酶和底物的基团解离 和 酶分子的稳定性 。 22．温度对酶作用的影响是双重的：① 温度增加，速度加快 ② 温度增加，变性加快 。 23．同工酶是一类 催化作用相同但分子组成和理化性质不同的一类酶 酶，乳酸脱氢酶是由 H和M两种不同（2） 种亚基组成的四聚体，有 5 种同工酶。 24．对于某些调节酶来说，、Ｖ对［Ｓ］作图是Ｓ形曲线是因为底物结合到酶分子上产生的一种 别构 效应而引起的。 25．在某一酶溶液中加入Ｇ-ＳＨ能提出高此酶活力，那么可以推测 巯基（-SH） 基可能是酶活性中心的必需基团。 26．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为 单体酶 ，具有四级结构的酶 寡聚酶 ，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为 多酶体系 。 三、选择题 1．