鲢内源性转谷氨酰胺酶纯化和其性质.PDFVIP

第 卷 第 期 华 中 农 业 大 学 学 报 ３７ ６ 　 　 　 　 　 　 　 Vol．３７　No．６ 年 月 , ２０１８ 　１１ JournalofHuazhon A riculturalUniversit Nov．２０１８１０５~１１２ g g y 鲢内源性转谷氨酰胺酶的纯化及其性质 , , , , , １２ １ １２ １２ １２ １２ 李金玲 叶蕾蕾 尤 娟 熊善柏 胡 杨 安玥琦 　 　 　 　 　 　 　 , ; 华中农业大学食品科学技术学院 武汉 １． ４３００７０ ( ), 国家大宗淡水鱼加工技术研发分中心 武汉 武汉 ２． ４３００７０ ( ) , 、 ( 摘要 以鲢 肌肉为原料 采用硫酸铵盐析 凝胶过滤层析 　 H ohthalmichthsmolitrix SehacrlSＧ３００ ypp y p y ) ( ) ( ) , HR和阴离子交换层析 DEAEＧSeharoseFF对鲢内源性转谷氨酰胺酶 TGase分离纯化 并对其酶学性质进 p . , , , / , 行研究 结果表明 酶液经多步纯化后可得单一酶蛋白 其分子质量为 １００ku比活力为 １２６．７U mg纯度提高 ２＋ ２＋ , . , 倍 该酶适宜的反应 和温度分别为 和 鲢内源性 具有 依赖性 最适 浓度为 ３４．２ pH ８．０ ５０℃ TGase Ca Ca / . ( /) , 、 ２＋ 、 ２＋ 、 在低浓度 范围能增加酶的活性 而高浓度的 及 ３mmolL DTT ０~５mmolL DTT EDTA Mg C