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酶的催化活性和调节机制(2) 3.6 酶促反应动力学 3.6.1 酶与底物之间的作用 酶的中间产物理论 酶分子（E）表面与底物（S）结合形成不稳定中间产物即酶-底物复合物（ES），它较底物需要较少的活化能就可继续反应，分解成产物（P）并释放酶。因此，ES 浓度决定着整个酶促反应速度。 3.6.1 酶与底物之间的作用 米氏方程 当 Km= [S] 时，则 v = 1/2 Vmax ，即当酶促反应速度达到其最大反应速度的一半时，Km值即为此时的底物浓度，其单位是 mol/L。 当 Km远大于 [S] 时，分母[S]不计，则v = Vmax [S]/Km，初速度与底物浓度呈一级反应。 当 Km远小于 [S] 时， Km不计，则v = Vmax，初速度与底物浓度呈零级反应。 3.6.1 酶与底物之间的作用 3.6.1 酶与底物之间的作用 米氏常数（Km）的特性 Km与酶的性质有关，与酶浓度无关； Km最小的底物为该酶的最适底物； Km值与温度、pH等环境因素相关； 1/Km近似表示对底物亲和性大小； K3＜＜K1和K2时，Km≈Ks Km随不同底物而异（酶专一性判断指标） 米氏方程求解方法 Lineweaver-Burk法 (双倒数法） 横轴截距为-1/Km，纵轴截距 1/V