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第1章 酶催化反应动力学 第1章 酶催化反应动力学 1.1.2.2 酶反应的专一性机制 锁钥学说 诱导契合学说 过渡态学说 1.1.2.3 酶反应的高效性机制 酸碱催化 共价催化 邻近及定向效应 扭曲变形和构象变化效应 多元催化与协同 1.3.6 不可逆抑制动力学 变构酶又称为调节酶，它是一种寡聚酶。这类酶具有变构部位和活性部位。 当底物分子与这类酶结合时，能诱导酶的结构改变，增加酶与底物的结合能力，表现出底物对酶的激活效应。 变构酶的作用机理十分复杂。已提出的模型有渐变模型，同构模型等。 对变构酶催化反应动力学的描述通常采用的是Hill方程，可表示为： 1.6 酶的界面催化反应动力学 1.6.1 液-固界面的酶催化反应动力学 当底物生成产物反应为C[ES]的一级反应时， 1.6.2 液-液界面的酶催化反应动力学 由稳态及酶衡算得: 由稳态及酶衡算得: 1.4.2 双底物酶催化反应动力学 1.4.2.1 随机机制 两个底物S1和S2随机地与酶结合，产物P1和P2也随机地释放出来。 如 为常数，则 式中： 如 均为变量则: 1.4.2.2 顺序机制（大部分脱氢酶） 两个底物S1和S2与酶结合成复合物是有顺序的，酶先与底物 S1结合形成[ES1]复合物，然后该复合物[ES1]再与S2结合形成具有催化活性的