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从酶的表面来看，酶的结构不很紧密，大多数极性基团分布在酶的表面，便于与溶剂结合；而非极性基团隐藏在酶的内部，整个酶分子中有有一狭长的凹穴。试验证明，最适小分子底物与酶结合时，正好是与酶分子中的长行凹穴相嵌合，酶分子凹穴中的35位谷氨酸及52位的天冬氨酸是活性中心的氨基酸残基。 经研究发现，溶菌酶在进行催化时有两大特点： （1）当溶菌酶与底物结合后，其构象发生较大的改变，这为诱导契合理论提供了强有力的证据，也表示了酶的催化是受底物的靠近及定向效应的影响。 （2）活性中心的天冬氨酸和谷氨酸具有协同作用而引起糖苷键的水解。其协同作用表现在两个方面： A.广义的酸碱催化：酶活性中心的谷氨酸处于非极性区，呈不解离状态，即使在PH较高的条件下，它也还是以非离子化的—COOH形式存在，当与底物作用时，它可提供一个质子进行酸碱催化。 B.酶可使底物分子的D环发生变形，结果底物D环中的C1变成正碳离子C1+，底物因此而变成转变态。 溶菌酶对细菌细胞壁的破坏过程如下： 首先溶菌酶的分子接触细胞壁，与六个暴露在外的氨基糖残基结合，这时D糖构象发生变形，从正常的椅式变为能量较高的半椅式或船式构象，然后35上的谷氨酸起着广义的酸碱催化剂的作用，提供一个质子给糖苷键的氧原子与D环C1间的糖苷键断开，而C1上带上正电荷，成为一个正碳离