环己烷中牛胰蛋白酶与正戊胺复合物的晶体结构.PDFVIP

2003 年第 61 卷 化 学 学 报 Vol. 61 , 2003 第 9 期 , 1393～1398 ACTA CHIMICA SINICA No. 9 , 1393 ～1398 环己烷中牛胰蛋白酶与正戊胺复合物的晶体结构 巫广腾 　　黄其辰 　　朱广宇　　钱民协　　唐有祺 (北京大学化学与分子工程学院化学生物学系 ) 　北京 100871 摘要 　丝氨酸蛋白酶是有机溶媒中研究酶促反应的主要对象之一. 其中的胰蛋白酶在生物体内有重要的作用 ,对其抑制剂 如苯甲脒衍生物的研究可应用于治疗很多疾病. 在水溶液中包括正戊胺在内的开链脂肪胺类小分子对胰蛋白酶的抑制能 β 力有限 ,不能生成复合物. 我们对浸泡在含有正戊胺的环己烷中的 牛胰蛋白酶的晶体结构进行了测定 ,分辨率为 0. 2 nm , 并与水相中同样处理的晶体作了比较. 结果表明 ,正戊胺于环己烷中和β 牛胰蛋白酶有强结合作用 ,一个戊胺分子结合到 酶活性中心 ;另一个结合在β 牛胰蛋白酶的表面 ,与也被结合的硫酸根形成氢键. 此 X 射线蛋白质晶体结构分析提供了一 个例子 ,在有机溶剂中可用弱抑制剂的探针小分子研究其和蛋白的结合情况 , 以及描绘蛋白质表面的结合位点. 这些研究 可以为搜索弱抑制剂提供有用的结构信息. β 关键词 　牛胰蛋白酶 ,正戊胺 ,X 射线蛋白质晶体结构 ,有机溶剂 β Crystal Structure of Trypsin Complex with Amylamine in Cyclohexane WU , GuangTeng 　　HUANG, QiChen 　　ZHU , GuangYu 　　QIAN , MinXie 　　TANG, YouQi ( ) Department of Chemical Biology , College of Chemistry and Molecular Engineering , Peking University , Beijing 100871 Abstracts 　The Xray structures of the crystals of bovine pancreatic β trypsin soaked with amylamine as a probe were studied and compared in cyclohexane and aqueous solution , respectively. It was shown that amylamine was occupied in the enzyme active site in cyclohexane