生物化学期末复习主要内容提示..ppt

（1）蛋白质一级结构和功能的关系 蛋白质一级结构是空间构象和特异生物学功能的基础。蛋白质变性时，由于空间结构破坏，生物学功能丧失，但是一级结构不变，一定条件下蛋白质仍可恢复特定的空间结构和生物学功能。蛋白质分子发生变异会导致疾病，称为“分子病”。 （2）蛋白质空间结构与功能的关系 蛋白质空间结构决定生物学功能。蛋白质变性时，由于空间结构破坏，生物学功能丧失；凡蛋白质（或亚基）因与某小分子物质相互作用而发生构象变化，导致蛋白质（或亚基）功能的变化，称为蛋白质的变构效应；若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发 一、填空题 (20分，1分/空，10小题) 习题指导原题，课堂重点，平均分布在各章。 二、单项选择(10分，10个小题，1分/小题) 三、多项选择(20分， 10个小题，2分/小题) 四、名词解释(20分， 10个小题，2分/小题) 考题类型及复习重点 五、简答题(30分，6个小题) 学好生物化学，面向现代化学科学，面向未来，面向世界！预祝并相信同学们能成为生物化学科学领军人才！ 一、生物化学发展史分为三个阶段 1.静态生化 2.动态生化 3.功能生化 绪论 生物化学的发展史及研究内容 一、蛋白质的元素组成特点 N素的含量比较恒定平均为16%。 蛋白质含量=蛋白氮素含量× 6.25 第一章 蛋白质化学 1.20种基本氨基酸的分类依据及特点 二、氨基酸 2.氨基酸的等电点（pHpI 阳离子;pHpI 阴离子）及计算 3.氨基酸显色反应 4.氨基酸的紫外吸收现象(芳香族—色氨酸，酪氨酸，苯丙氨酸—紫外光有吸收的氨基酸) 5. 肽键定义（一个氨基酸的?-羧基与另一个氨基酸的?-氨基脱水缩合而形成的共价键） 三、蛋白质结构 1.蛋白质一级结构的定义 2.二级结构的类型 肽单元（参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。它是蛋白质构象的基本结构单位） (1)α－螺旋(结构特征及维持其稳定作用力-氢键) (2)β－折叠 (3)β－转角 (4) 无规则卷曲 3.维持蛋白质高级结构的主要作用力-离子键、氢键、疏水键、范德华力 4.蛋白质结构与功能的关系 1.盐析、分段盐析的概念 2.变性作用的概念、本质（或原因-三维结构破坏）及应用 3.蛋白质等电点定义（当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点 ）及在等电点时的特点(溶液中溶解度最低，不带电静电场中无点用行为) 4.蛋白质的紫外吸收特性（OD 280） 5.蛋白质胶体溶液稳定性的两个因素 6.蛋白质分类（按照组成分为简单蛋白和结合蛋白） 四、蛋白质的重要性质 1.核酸的基本组成单位和键链方式（多核苷酸链骨架的关键-3′，5′－磷酸二酯键） 2. RNA分类及各自特点（mRNA 遗传密码；tRNA 二级结构三叶草（双氢尿嘧啶），三级结构倒L；rRNA 组成核糖体） 3.DNA二级结构的特点(双螺旋结构特点及意义) A（腺嘌呤）=T，G（鸟嘌呤）=C ，计算 4.核酸的主要理化性质 增色效应，减色效应、影响Tm的因素，DNA变性（双螺旋变单链，失去部分或全部活性，温度，pH,甲醛，尿素都能变性，但磷酸脂键不变），分子杂交， 紫外吸收特征(波长260nm，引起紫外吸收的原因) 第二章 核酸化学 第三章 糖 、多糖定义（多糖是由多个单糖基以 糖苷 键相连而形成的高聚物，由不同单糖基组成的多糖称 杂多糖 ） 第四章 脂及细胞膜 细胞膜的流动镶嵌模型：流动的脂质双分子层构成膜的连续体，而蛋白质象一群岛屿一样无规则地分散在脂质的“海洋中” 第五章 维生素及辅酶 一、各种维生素与辅助因子的对应关系，及各种维生素缺乏症（如，维生素B1的天然存在形式为 焦磷酸硫胺素 ，缺乏症是 脚气病；如，哪种维生素的辅酶是一碳单位脱除酶的辅酶？叶酸 ） 、酶的催化特点 二、酶的活性中心概念及其特点（酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域；必需基团；一级结构上相离较远， 活性中心包括结合部分和催化部位 ） 三、影响酶作用的因素 第六章 酶 1.底物浓度:米式方程（具体形式，计算）以及Km的意义(物理意义、及特征-KmaKmbKmc 最适底物 ) 2.酶浓度(其他因素恒定条件下，v与【E】正相关) 3.pH(最适pH) 4.温度(最适pH) 5.激活剂(概念；激活机理：变构激活，无机离子激活) 6.抑制剂 抑制剂类型、Km值含义、Vm值含义 竞争性抑制与非竞争性抑制剂的区别(主要米氏方程参数 相关性，如竞争性抑制剂存在时， K