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蛋白质化学（二） 蛋白质结构 1、一级结构 2、二级结构（α –螺旋、β –折叠、β –转角、自由回转） 3、三极结构 4、四极结构 1.一 级 结 构（ 线 性 结 构） 蛋 白 质 的 一 级 结 构 (primary structure) 指 它 的 氨 基 酸 序 列 。 二 硫 键 2. 空 间 结 构（ 又 称 构 象） 构象是由于分子中存在可自由旋转的原子，形成的分子空间特殊的结构状态。 肽 键 多肽链＝通过可 旋转的α- 碳 原 子连接的酰胺平面链 提问：影响蛋白质构象的作用力有哪些？ 内力（内因） 蛋白质分子内各原子间作用力 外力（外因） 与溶剂及其他溶质作用力 内因为主，外因通过改变内因起作用 按不同种类内力以及产生的构象变化把构象划分为二、三、四级层次。 3. 二 级 结 构 ——蛋白质多肽链本身的盘绕与折叠方式。 包括α—螺旋、β—折叠片、β—转角、自由回转四种方式。 A. α—螺旋（蛋白质最常见的二级结构形式） (a) 理 想 的 右 a 螺 旋 。 虚 线 代 表 氢 键 绿 色：C 蓝 色：N 红 色：O 。 此 (b) 右 a 螺 旋 。 (c) 左 a 螺 旋 。 天然蛋白质大部分为右手螺旋； 氢 键 (a) 一 般 形 式 。 D 代 表 donor；A 代 表 acceptor。 (b) 水 分 子 之 间 的 氢 键 。 (c) 在 弯 曲 的 多 肽 链 内 ， 例 如 a 螺 旋 (d) 酶 RNase A 与 其 胸 腺 嘧 啶 之 间 的 氢 键 。 O ……（ 氢 键 ）………H —C—（NH—CH—CO）3—N— R 由同一条肽链内 每 3个 氨 基 酸 残基的两个肽键衍生而来 B.β折叠片 β—折叠片是多肽链的折叠形式 平行肽链间以氢键从侧面连接的构象 维持β—折叠片的作用力也是肽键衍生出的氢键 平行式 反平行式 3.β转角 作用力——同样是肽键衍生来的氢键 但由于只有这一个氢键，只形成β—转角结构。 O ……（ 氢 键 ）………H —C—（NH—CH—CO）2—N— R 4.自由回转 自由回转 ——没有一定规律的松散的肽链结构 作用力弱 电子显微镜下的人体头发 3. 蛋白质的三级结构 ——一条多肽链内二级结构单元的彼此组合后的固定结构 球状分子特有的结构 A.三级结构中的作用力 包括二硫键、氢键、盐键、疏水作用力、范德华力 氢键-侧链间形成 范德华力（分子间作用力，受彼此距离影响） 疏水键 -“非极性基团被极性水分子排挤相互聚拢”作用力。 键 能 肽键 二硫键 离子键 氢键 疏水键 范德华力 4.四级结构 寡聚蛋白特有的空间结构 寡聚蛋白—— 由数条具有三级结构的蛋白质通过次级键叠合而成 亚基单独没有生物功能 5.蛋白质分子结构与功能关系（研究热点） 蛋白质的分子具有多种多样的生物功能是以其庞大的分子组成和极为复杂的结构为基础的，充分认识这其间的关系是人工合成功能蛋白质的基础。 A.结构决定功能 例如镰刀形贫血病的分子机理 正常细胞 镰刀形细胞 镰刀状贫血病—血液中大量出现镰刀红细胞，患者因此缺氧窒息 正常型 ---Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys --- β链 谷氨酸 镰刀型 ---Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys --- β链 缬氨酸 谷A（极性） 缬A（非极性） (了解)由于缬氨酸上的非极性基团与相邻非极性基团间在疏水力作用下相互靠拢，并引发所在链扭曲为束状，整个蛋白质由球状变为镰刀形，与氧结合功能丧失， 导致病人窒息甚至死亡，但病人可抗非洲疟疾。 蛋白质的一级结构决定蛋白质的高级结构乃至功能！ 测序方法 1逐个水解测序（早期） 2由特定的基因推断（目前） 肌红蛋白 血红蛋白α 血红蛋白β 氨基酸序列大不相同，功能相似（载氧），结构相似 结构决定功能 B. 调节结构改变功能 变构现象 外因通过改变蛋白质构象引起蛋白质功能变化的现象。 血红蛋白 蛋白质的性质及其分离★ 3.1蛋白质的分子量 3.2 蛋白质的两性电离及等电点 3.3 蛋白质的水溶性及胶体性质 3