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生物化学专业名词解释 第一章 氨基酸(amino acid):是含有一个碱性氨基和一个酸性竣基的有机化合物，氨基一般连在a -碳上。 必需氨基酸(essential amino acid):指人(或其它脊椎动物)(赖氨酸，苏氨酸等)自己不能合成, 需要从食物中获得的氨基酸。 非必需氨基酸(nonessential amino acid):指人(或其它脊椎动物)自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。 等电点(pl, isoelectric point):使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移(分子的静电荷为零) 的pH值。 苗三酗反应(ninhydrin reaction):在加热条件下，氨基酸或肽与苛三酗反应生成紫色(与脯氨酸反 应生成黄色)化介物的反应。 肽键(peptide bond):一个氨基酸的竣慕与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。 肽(peptide):两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。 蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。 层析(chromalography):按照在移动相和固定相(可以是气体或液体)之间的分配比例将混合成分分开 的技术。 离子交换层析(ion-exchange column)使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱 透析(dialysis):通过小分子经过半透膜扩散到水(或缓冲液)的原理，将小分子与生物大分子分开 的- 种分离纯化技术。 凝胶过滤层析(gel filtration chromatography):也叫做分子排阻层析。一种利用带孔凝胶珠作基 质，按照分了大小分离蛋H质或其它分了混介物的层析技术。 亲合层析(affinity chromatograph):利用共价连接有特异配体的层析介质,分离蛋白质混合物中能 特异结合配体的H的蛋白质或其它分子的层析技术。 高压液和层析(HPLC)：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。 凝胶电泳(gel electrophoresis):以凝胶为介质，在电场作川下分离蛋口质或核酸的分离纯化技术。 SDS-聚内烯酰氨凝胶电泳(SDS)：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS只是按照分子的人小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。 等电聚胶电泳(IFE):利用一种特殊的缓冲液(两性电解质)在聚丙烯酰氨凝胶制造一个梯度，电 泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点(pl)处，即梯度足的某一 pH时，就不再带冇净的正或负电荷了。 双向电泳(two-dimensional electrophorcsc):等电聚胶电泳和SDS的组合，即先进行等电聚胶 电泳(按照pl)分离，然后再进行SDS(按照分了大小分离)。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白 质图。 Edman降解(Edman degradation):从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基 酸残基被苯异硫鼠酸陆修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定,余下的多肽链(少了一个残 基)被回收再进行下-?轮降解循环。 同源蛋白质(homologous protein):来自不同种类生物的序列和功能类似的蛋白质,例如血红蛋白。 第二章 构形(configuration):有机分子中各个原了特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重 新形成是不会改变的。构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。 构彖(conformation):指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放置所产生的空间排布。一 种构象改变为另一种构象时，不耍求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。 肽单位(peptide unit ):又称为肽基(peptide group),是肽键主链上的重复结构。是由参于肽链形成 的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：锁基氧原子，酰氮氢原子和两个相邻a -碳原子组成的一个平而 单位。 蛋白质二级结构(protein在蛋白质分子屮的丿』布区域内氨基酸残基的冇规则的排列。常见的冇二级结构 有a-螺旋和B-折叠。二级结构是通过恃架上的拨基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。 蛋白质三级结构(protein tertiary structure):蛋白质分子处于它的天然折腔状态的二纟作构象。三级 结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。三级结构主耍是靠氨基酸侧链Z间的疏水相互作用， 氧键，范徳华力和盐键维持的。 蛋白质四级结构(protein quaternary structure):多亚基蛋白质的三维结构。实际上是具有三级结构 多肽(?亚基)以适当方式聚合所呈现的三维结构。 ?-螺旋(a-heliv):蛋白