第2章蛋白质结离构与功能.pptVIP

第二章　蛋白质的结构与功能 第一节　蛋白质的三维结构 1.概述 一级结构决定高级结构（高级结构决定其功能） 三维结构的多样性（只有几种在生物条件下占优势） 弱键是稳定蛋白质构象的主要作用力 肽键是刚性的平面 2、蛋白质的二级结构 a-螺旋是一种常见的蛋白质二级结构（为什么a-螺旋比其他的多种可能构象更容易形成呢？为什么组成蛋白质的氨基酸都是L型结构？） 氨基酸序列影响a-螺旋的稳定性 （Glu,Lys,Aln,Ser,Thr,Pro,Ala是如何影响到a-螺旋的稳定性？ 为什么说N-端是一个带正电荷的氨基酸的话a-螺旋就没那么稳定了？C-端呢？） 蛋白质的二级结构-----?螺旋 蛋白质的二级结构---?折叠 蛋白质三级结构： 1．绝大部分球蛋白既含α-螺旋，也含β-折叠结构。 2．残基侧链所处位置由其极性决定： · 非极性残基Val、Leu、Ile、Met、Phe常位于蛋白质内部，形成疏水性内核； · 带电荷极性残基Arg、His、Lys、Asp、Glu常位于蛋白质分子表面； · 不带电荷的极性基团Ser、Thr、Asn、Gly、Tyr、Trp常位于蛋白质分子表面（位于分子内部时与其他基团形成氢键）。 3．球蛋白核心的组装效率高 为了避开水，蛋白质分子内部的非极性基团紧密排列，密度与某些有机分子的晶体相当，因此蛋白质分子内