课件：细胞骨架.ppt

* * * * * 七、细胞内依赖微管的物质运输 微管起细胞内物质运输的路轨作用，破坏微管会抑制细胞内 的物质运输。 真核细胞内部是高度区域化的体系, 细胞中合成的物质和一 些细胞器等必须经过细胞内运输过程。这种运输过程与细胞骨 架体系中的微管及其马达蛋白 (Motor protein)有关。 与微管结合而起运输作用的马达蛋白有两大类 ：驱动蛋白 kinesin，动力蛋白dyenin，均需ATP供能。 驱动蛋白发现于1985 年，由两条轻链和两条 重链构成的四聚体，通 过结合和水解ATP，导致 颈部发生构象改变，使 两个头部交替与微管结 合，从而沿微管“行 走”，将“尾部”结合 的运输泡或细胞器转运 到其它地方。 驱动蛋白:从(-)端向(+) 端的运输。 驱动蛋白及其功能 (二) 驱动蛋白沿微管运动的分子机制 大多数 驱动蛋白（N-驱动蛋白和M-驱动蛋白）能向着微管正极运输 小泡，也有些如 Ncd 蛋白（一种着丝点相关的蛋白， C-驱动蛋白）趋向 微管的负极。 其作用主要有以下几个方面：在细胞分裂中推动染色体的 分离、驱动鞭毛的运动、向着微管（-）极运输小泡。 步行(“hand-over-hand”)模型 驱动蛋白的两个头部交替与微管结合,以步行方式沿微管运动,运动的 步幅是8 nm。目前, ATP水解与肌球蛋白和驱动蛋白的机械运动之间的 化学机械偶联的关系还不清楚。近来的研究发现它们有相同的中心核结 构,并以相似的构象变化将ATP能量转变为蛋白运动。 Dynein发现于1963年，因与鞭毛和纤 毛的运动有关而得名。 由两条相同 的重链和一些种类繁 多的轻链以及结合蛋白构成, (鞭毛二联微管外臂的动力蛋白 具有三个重链）。 其作用主要有以下几个方面： 1.在细胞分裂中推动染色体的分离 2.驱动鞭毛的运动. 3.从(+)端向(-)端运输 (三)动力蛋白dyenin及其功能 动力蛋白与小泡的结合 八、纤毛和鞭毛的结构与功能 （一）、纤毛和鞭毛的结构 纤毛与鞭毛是相似的两种细胞外长物，前者较短，5-10um；后者较长，约150um，两者直径相似，均为0.15-0.3um。 结构： 由基体和鞭杆两部分构成。 鞭毛中的微管为9+2结构。 二联微管A管由13条原纤维组成，B管由10条原纤维组成。 A管向相邻B管伸出两条动力蛋白臂，并向鞭毛中央发出一条辐。 基体的微管组成为9+0。 结构： – 由基体和鞭杆两部分构成。 – 鞭毛中的微管为9+2结构。 – 二联微管A管由13条原纤维组成，完全微管、内外动力臂、放射辐条; B管由10条原纤维组成。 – A管向相邻B管伸出两条动力蛋白臂，并向鞭毛中央发出一条辐。 – 基体的微管组成为9+0,结构与中心粒相类似, 它缺少两根中央微管, 而周围 9 组是三联管 。 鞭毛与纤毛的运动 ◆纤毛动力蛋白(ciliary dynein) ●是多头的动力蛋白 ●基部同A管相连 ●头部同相邻的B管相连 ●头部具有ATP结合位点，能够水解ATP。 （二）纤毛活鞭毛的运动机制 纤毛动力蛋白 微管滑动模型 (sliding-microtubule model) 纤毛和鞭毛的动力蛋白头部与相邻二联管的B微管接触, 促进同动力蛋白结合的ATP水解, 并释放ADP和Pi;由于ATP水解, 改变了A微管动力蛋白头部的构象, 促使头部朝向相邻二联管的正极滑动, 使相邻二联管之间产生弯曲力;新的ATP结合,促使动力蛋白头部与相邻B微管脱离;ATP水解, 使动力蛋白头部的角度复原;带有水解产物的动力蛋白头部与相邻二联管的B微管上的另一位点结合, 开始下一个循环。 九、纺锤体与染色体运动 纺锤体 与染色体的分离直接相关，主要由微管和微管蛋白组成，两端为星体。动粒微管连接动粒和中心体，极微管的一端游离，从两级发出的极微管常在赤道处搭桥。 中心体装配涉及中心体周围微管的装配和中心体分离，中心体分离需要驱动蛋白(kinesin)和细胞质动力蛋白(dynein)的作用。前者负责微管向正极移动，后者负责微管向负极移动。负向运动的蛋白先负责搭桥，将被结合的微管牵拉在一起，正向运动蛋白将纺锤体拉长。 纺锤体是一种微管构成的动态结构，其作用是在分裂细胞中牵引染色体到达分裂极 ①动粒微管（kinetochore mt）：由中心体发出，连接在着丝点上，负责将染色体牵引到纺锤体上，着丝点上具有马达蛋白。 ②星体微管（astral mt）：由中心体向外放射出，末端结合有分子马达，负责两极的分离，同时确定纺锤体纵轴的方向。 ③极微管（polar mt或overlap mt）：由中心体发出，在纺锤体中部重叠，重叠部位结合有分